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蛋白翻译后修饰组学技术在准确医学中的应用：尽管目前大数据的获得会采用基因组学和转录组学，但是关键的发现还是依赖蛋白质组数据而得到的。近来越来越多的研究表明蛋白组学驱动的准确的医学具有极大的实用性和普适性，蛋白组学的研究更加速了临床转化的进程。蛋白翻译后修饰（post-ranslational modification, PTM)赋予了蛋白种类的丰富性及蛋白功能的多样化，研究蛋白翻译后修饰不只可以确定蛋白修饰（磷酸化、泛素化、酰化、甲基化、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位点，还可以发现生物标记物及探索药物/化学调节物的作用机制。各种蛋白质翻译后修饰在信号通路和网络中发挥着重要的作用。武汉亚硝基化...

蛋白质磷酸化修饰类型：根据磷酸氨基酸残基的不同，可将磷酸化蛋白质分为4类，即O-磷酸盐蛋白质、N-磷酸盐蛋白质、酰基磷酸盐蛋白质和S-磷酸盐蛋白质。1、O-磷酸盐蛋白质通过羟氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成。2、 N-磷酸盐蛋白质通过精氨酸、赖氨酸或组氨酸的磷酸化形成。3、 酰基磷酸盐蛋白质通过天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成。4、 S-磷酸盐蛋白质通过半胱氨酸磷酸化形成。蛋白质磷酸化修饰鉴定方法：免疫印迹技术是在凝胶电泳和固相免疫测定技术基础上发展起来的、根据特定抗原-抗体的特异性反应来检测复杂样品中的某种蛋白质的免疫生化分析方法。蛋白质的翻译后修饰通过可逆的共价键将小分子或蛋白质...

蛋白质翻译后修饰组学：血浆蛋白糖基化修饰分析：蛋白质糖基化指碳水化合物通过共翻译或翻译后修饰的方式附着到蛋白质上的过程，是一种常见的蛋白质翻译后修饰。分泌的细胞外蛋白常被糖基化，糖基化蛋白通常是重要的整合膜蛋白。血浆中的蛋白质包括维持机体正常生理状态的蛋白质和机体分泌、渗漏、脱落的蛋白质，其中不乏存在一些糖基化蛋白质。而蛋白质糖基化修饰不只影响蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。因此对血浆蛋白糖基化进行分析，有助于研究血浆蛋白的生理功能等。蛋白质翻译后修饰可以改变蛋白质的物理、化学性质。武汉亚硝基化修饰蛋白质组学质谱分...

质谱分析蛋白翻译后修饰：相对于蛋白质印迹等技术，质谱技术能更有效的对蛋白质的翻译后修饰进行分析，且可以对常规的Western blot 翻译后修饰蛋白鉴定进行补充。质谱分析蛋白翻译后修饰一般使用自下而上的基于肽段的方法。但是自下而上的质谱方法无法保证可以完全识别目的蛋白的特定翻译后修饰，因为质谱是通过蛋白质序列内的多个肽段来鉴定的，这很大程度上降低了翻译后修饰肽段被识别的机会。一种提高质谱仪检测到修饰肽段数量的策略是使用PTM亲和试剂进行肽段富集，而不是使用PTM亲和试剂进行蛋白富集，这将减少富集的未修饰肽段的数量。蛋白质的翻译后修饰调控着底物的酶活性、功能以及三级结构的变化。南京蛋白质糖基化...

蛋白质学组翻译后修饰的类型：翻译后修饰的类型包括N端fMet或Met的去除、二硫键的形成、化学修饰和肽键的裂解，其中磷酸化是比较常见的。蛋白质的化学修饰反应是在维持蛋白质的完整性和功能性的基础上，通过基于其氨基酸残基的化学反应获得新的生物结合物。翻译后修饰在哪里发生？翻译后修饰主要发生在氨基酸侧链或蛋白质的C端或N端。现有的官能团或新官能团的引入可被用于修饰蛋白质，以扩展20个标准氨基酸的化学组成。翻译后修饰的位点通常带有可以在化学反应中充当亲核试剂的官能团，如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基；赖氨酸、精氨酸和组氨酸胺形式；同时，在蛋白质的N端和C端，天冬酰胺也可作为翻译后修饰中的一种聚糖连接点。...

蛋白质乙酰化修饰鉴定流程：1. 组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行鉴定分析。5. 数据分析，并对鉴定的乙酰化位点的生物学功能进行解释预测。随着蛋白质组研究的发展，我们越来越深刻地意识到，对于生物体生命活动的管理和调控过程，密切相关的不只是单个蛋白质层面的修饰状态，更重要的是研究蛋白质组学水平研究在翻译后修饰的动态变化。高质、高效的蛋白质翻译后修饰富集技术和丰富的、准确的定量手段使得研究蛋白质水平的翻译后修饰组学成为现实，借助这些组学研究手段...

蛋白质-蛋白质相互作用是蛋白质发挥功能的主要机制之一,在DNA损伤修复,自噬和代谢等过程中都扮演着非常重要的角色,蛋白相互作用异常便会导致疾病的发生.在蛋白质的赖氨酸,丝氨酸和苏氨酸等氨基酸残基上,可发生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多种翻译后修饰,这些修饰通常能改变蛋白质的电性,疏水性和空间结构等属性,为与之结合的蛋白提供结合的锚定或产生位阻效应,像一把开关在时空上精确调控蛋白质-蛋白质相互作用的发生以及动态变化.结构研究表明,蛋白质之间的相互作用通常由临近的几个氨基酸残基直接结合,替换该区域的氨基酸残基,通常能破坏结合,使其失去部分功能或酶活性,可以针对性地开发和设计抑制剂,用于疾...

蛋白质学组翻译后修饰的研究策略：自中而下：自中而下的分析方法是自下而上分析方法的一种替代方法，分析组蛋白时其原理类似于自下而上分析策略。在使用这种分析方法时，通常需要将被检测蛋白质消化成3-9kDa范围内的肽段，因此也无法保证检测到的肽段的完整性。但是，由于仪器的进步和保留了组蛋白尾部的组合修饰，自中而下分析法正逐渐受到欢迎。自中而下更接近于自下而上法的灵敏度。自上而下：自上而下技术可以直接对完整的蛋白质进行测序，包括翻译后修饰的蛋白质和其他大的蛋白质片段，而不只是肽段。这可以比较大程度地保留与PTMs相关的信息，使其适用于组蛋白的全方面表征和分析。自上而下技术对蛋白质的有效分辨率已达到229...

翻译后修饰蛋白的检测方法：翻译后修饰蛋白的检测技术包括有免疫沉淀、western blot、质谱技术、体外生化分析等。其中，免疫沉淀是大多数翻译后修饰检测中的关键步骤，它利用蛋白特异性抗体或某种翻译后修饰的特异性抗体来富集目标蛋白，之后再用western blot或质谱技术分析目标蛋白。Western blot和质谱技术均可用于蛋白质翻译后修饰的下游检测，其中Western blot相对简单但依赖于特异性抗体且无法识别单个蛋白质变化，质谱则可以检测包括未知PTM在内的几乎所有的PTMs但成本更高需要专业知识来分析产生的大量数据。研究人员可以根据成本、有无可用抗体，以及有没有目标等选择合适的方法...

蛋白质磷酸化修饰类型：根据磷酸氨基酸残基的不同，可将磷酸化蛋白质分为4类，即O-磷酸盐蛋白质、N-磷酸盐蛋白质、酰基磷酸盐蛋白质和S-磷酸盐蛋白质。1、O-磷酸盐蛋白质通过羟氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成。2、 N-磷酸盐蛋白质通过精氨酸、赖氨酸或组氨酸的磷酸化形成。3、 酰基磷酸盐蛋白质通过天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成。4、 S-磷酸盐蛋白质通过半胱氨酸磷酸化形成。蛋白质磷酸化修饰鉴定方法：免疫印迹技术是在凝胶电泳和固相免疫测定技术基础上发展起来的、根据特定抗原-抗体的特异性反应来检测复杂样品中的某种蛋白质的免疫生化分析方法。蛋白质磷酸化修饰组学具有探索性。北京蛋白质泛素化修...

蛋白质泛素化修饰组学技术：泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。样品要求：1、SDS-PAGE条带：5个以上可见考染条带。2、溶液（目标蛋白质）：目标蛋白总量>50μg，目标蛋白浓度>80%。3、溶液（大规模混合蛋白质）：蛋白总量>1mg，蛋白浓度>1μg/μl。乙酰化修饰是体内保守的可逆转的蛋白修饰。上海蛋白质琥珀酰化修饰组学鉴定蛋白质学组翻译后修饰的研究策略：目前，有几种分析蛋白质翻译后修饰的策...

蛋白质乙酰化修饰组学定量分析：1. SILAC细胞标记，组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质（基于SILAC的乙酰化修饰组学定量）。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 对多肽片段进行iTRAQ标记（基于iTRAQ的乙酰化修饰组学定量）。4. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。5. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行序列分析。6. 数据分析，比对不同样本中蛋白乙酰化修饰水平差异，并对产生变化的生物学意义进行解释。蛋白质磷酸化修饰的免疫印迹技术优点：能够特异鉴定单个磷酸化位点。广东甲基化修饰蛋白质组学蛋白质翻译后修饰的检测方法：质谱是蛋白质翻译后修饰检测的...

蛋白质学组翻译后修饰的研究策略：自中而下：自中而下的分析方法是自下而上分析方法的一种替代方法，分析组蛋白时其原理类似于自下而上分析策略。在使用这种分析方法时，通常需要将被检测蛋白质消化成3-9kDa范围内的肽段，因此也无法保证检测到的肽段的完整性。但是，由于仪器的进步和保留了组蛋白尾部的组合修饰，自中而下分析法正逐渐受到欢迎。自中而下更接近于自下而上法的灵敏度。自上而下：自上而下技术可以直接对完整的蛋白质进行测序，包括翻译后修饰的蛋白质和其他大的蛋白质片段，而不只是肽段。这可以比较大程度地保留与PTMs相关的信息，使其适用于组蛋白的全方面表征和分析。自上而下技术对蛋白质的有效分辨率已达到229...

蛋白质乙酰化修饰定义：蛋白质在细胞中经过翻译后，到被运输到相应的细胞器并且发生特定的生物学作用前会经过很重要的一步加工，那就是蛋白质翻译后修饰加工。蛋白质翻译后修饰的作用主要是改变蛋白质的活性、定位或功能。通过蛋白质翻译后修饰也进一步增加了细胞通路机制和生命活动的多样性和复杂性。常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化，乙酰化，糖基化，泛素化等。蛋白质乙酰化修饰，顾名思义指的就是在蛋白质原有基础上面嫁接上乙酰化基团。在细胞中，乙酰化修饰的反应由乙酰基转移酶所催化，将乙酰辅酶A的乙酰基转移并添加在蛋白质赖氨酸残基上。在早期的研究中，乙酰化修饰一直被认为是真核细胞所特有的一种翻译后修饰，直到后来研究发现原...

蛋白质学组翻译后修饰的类型：翻译后修饰的类型包括N端fMet或Met的去除、二硫键的形成、化学修饰和肽键的裂解，其中磷酸化是比较常见的。蛋白质的化学修饰反应是在维持蛋白质的完整性和功能性的基础上，通过基于其氨基酸残基的化学反应获得新的生物结合物。翻译后修饰在哪里发生？翻译后修饰主要发生在氨基酸侧链或蛋白质的C端或N端。现有的官能团或新官能团的引入可被用于修饰蛋白质，以扩展20个标准氨基酸的化学组成。翻译后修饰的位点通常带有可以在化学反应中充当亲核试剂的官能团，如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基；赖氨酸、精氨酸和组氨酸胺形式；同时，在蛋白质的N端和C端，天冬酰胺也可作为翻译后修饰中的一种聚糖连接点。...

蛋白翻译后修饰检测：由于PTMs在基础生物学以及疾病发病机理中的重要性，因此非常需要对蛋白质的翻译后修饰进行检测。对蛋白翻译后修饰进行研究时通常需要富集步骤，因为这些翻译后修饰的蛋白质相对含量较低。大多数PTMs的检测方法与富集策略结合在一起开发，以提供比较好的机会来识别、验证和研究蛋白翻译后修饰的功能。但是，在检测已有特异性翻译后修饰抗体的修饰蛋白质时，可能不需要富集步骤。质谱技术，通过测定肽段的分子量可以对该肽段的翻译后修饰情况进行检测，并可以对翻译后修饰蛋白进行定性和定量分析。蛋白质翻译后修饰组学磷酸化修饰具有简单的特性。广州蛋白质丙二酰化修饰组学主要技术什么是蛋白质的翻译后修饰？蛋白质...

蛋白质糖基化修饰组学技术：糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网和高尔基体等部位。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基共价结合。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然...

蛋白质学组翻译后修饰分析：组蛋白是一类高度保守的蛋白质，是染色质的关键成分，是DNA包装的结构单位。组蛋白的功能受其翻译后修饰介导。组蛋白翻译后修饰包括通过丝氨酸或苏氨酸残基的磷酸化，赖氨酸或精氨酸的甲基化，赖氨酸的乙酰化和脱乙酰基，赖氨酸的泛素化和磺酰化等对组蛋白进行的共价修饰。组蛋白这些修饰对于核完整性至关重要，因为它们可以调节染色质结构并募集参与基因调节、DNA修复和染色体浓缩的酶。组蛋白的翻译后修饰大多位于N末端的尾巴上，因为N末端是蛋白质中比较暴露和比较灵活的区域。分析组蛋白翻译后修饰有助于探索组蛋白修饰与染色体浓缩、DNA转录等生物功能之间的关系。乙酰化修饰是体内高度保守的可逆转的...

蛋白质乙酰化修饰鉴定流程：1. 组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行鉴定分析。5. 数据分析，并对鉴定的乙酰化位点的生物学功能进行解释预测。随着蛋白质组研究的发展，我们越来越深刻地意识到，对于生物体生命活动的管理和调控过程，密切相关的不只是单个蛋白质层面的修饰状态，更重要的是研究蛋白质组学水平研究在翻译后修饰的动态变化。高质、高效的蛋白质翻译后修饰富集技术和丰富的、准确的定量手段使得研究蛋白质水平的翻译后修饰组学成为现实，借助这些组学研究手段...

蛋白质磷酸化修饰鉴定方法：质谱鉴定法：在质谱分析中，先使试样中各组分电离生成不同荷质比的离子，然后经加速电场的作用，生成离子束，进入质量分析器。在质量分析器中，在磁场的作用下，质荷比相同的离子会被聚焦到同一点上，不同质荷比的离子聚焦于不同点上，因此获得区分不同质荷比离子的质谱图。与未经修饰的肽段相比，磷酸基团修饰的肽段在相对分子质量上就会增加79.983，由此在质谱图中能够与未修饰肽段进行区分。固相金属离子亲和色谱利用的是磷酸基团与固相化的金属离子有高亲和力,可有效吸附磷酸化基团，从而达到富集磷酸化肽段的效果。鳌合底物上的金属离子通常是Fe3+或Ga3+，可以选择性地与磷酸化肽中的磷酸部分相结...

蛋白质乙酰化修饰组学技术：乙酰化修饰是体内高度保守的可逆转的蛋白修饰，对细胞核内转录调控因子的刺激有着非常重要的作用。此外，还存在大量的非组蛋白乙酰化修饰参与了代谢通路及代谢酶活性的调节。乙酰化修饰组学技术服务采用肽段预分离降低高丰度组蛋白对蛋白乙酰化鉴定的影响，再结合免疫共沉淀通过高效的抗体富集乙酰化的肽段，从而实现大规模乙酰化的鉴定及定量。蛋白质泛素化修饰组学技术：泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细...

蛋白翻译后修饰检测：由于PTMs在基础生物学以及疾病发病机理中的重要性，因此非常需要对蛋白质的翻译后修饰进行检测。对蛋白翻译后修饰进行研究时通常需要富集步骤，因为这些翻译后修饰的蛋白质相对含量较低。大多数PTMs的检测方法与富集策略结合在一起开发，以提供比较好的机会来识别、验证和研究蛋白翻译后修饰的功能。但是，在检测已有特异性翻译后修饰抗体的修饰蛋白质时，可能不需要富集步骤。质谱技术，通过测定肽段的分子量可以对该肽段的翻译后修饰情况进行检测，并可以对翻译后修饰蛋白进行定性和定量分析。蛋白质翻译后修饰的作用主要是改变蛋白质的功能。南京蛋白质氧化修饰组学价钱蛋白质学组翻译后修饰的研究策略：自中而下...

质谱分析蛋白翻译后修饰原理：相较于没有发生翻译后修饰的蛋白，翻译后修饰蛋白会在特定肽段序列有分子量的增加。在蛋白翻译后修饰方式的质谱分析过程中，蛋白会首先被酶切成肽段，然后进入质谱进行分析；通过质谱分析，得到的是一系列肽段的相对分子质量信息。对于某一个特定的肽段而言，在没有发生任何翻译后修饰的情况下其序列信息和分子量是确定的，当它发生了某种翻译后修饰之后，例如磷酸化修饰，因为磷酸根的分子量也是确定的，所以在质谱检测过程中如果发现部分肽段的分子量刚好增加了一个磷酸根的分子量，则可以假设这个肽段发生了磷酸化修饰，再通过二级或多级质谱的谱图进行二次确认即可实现翻译后修饰类型鉴定及修饰位点分析等。通过...

蛋白质乙酰化修饰组学定量分析：1. SILAC细胞标记，组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质（基于SILAC的乙酰化修饰组学定量）。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 对多肽片段进行iTRAQ标记（基于iTRAQ的乙酰化修饰组学定量）。4. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。5. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行序列分析。6. 数据分析，比对不同样本中蛋白乙酰化修饰水平差异，并对产生变化的生物学意义进行解释。蛋白质磷酸化修饰的免疫印迹技术优点：检测特异性高。贵阳氧化修饰蛋白质组学价格蛋白质乙酰化修饰定义：蛋白质在细胞中经过翻译后，到被运输到相应的细胞...

蛋白磷酸化修饰过程：蛋白磷酸化修饰这一过程是通过蛋白激酶催化，将磷酸基团从ATP转移到多肽底物的丝氨酸、苏氨酸，或酪氨酸残基上。并且磷酸化修饰的过程是可逆的，去磷酸化反应由蛋白磷酸酶催化完成。蛋白磷酸化检测方法：Western Blot检测方法：Western Blot是检测蛋白磷酸化水平的常用方法，主要过程为先利用SDS-PAGE分离蛋白质，随后将蛋白质转移到PVDF膜上，然后使用特异性识别磷酸化蛋白的抗体来鉴定目标蛋白的磷酸化水平。只有被磷酸化修饰的蛋白才会在相应分子质量的地方显现特异性蛋白条带。蛋白质翻译后修饰的作用主要是改变蛋白质的定位。北京乙酰化修饰PRM定量验证蛋白质-蛋白质相互作...

蛋白质翻译后修饰组学：蛋白质翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。蛋白质磷酸化修饰组学具有可靠性。贵阳氧化修饰蛋白质组学分析...

蛋白质学组翻译后修饰的类型：翻译后修饰的类型包括N端fMet或Met的去除、二硫键的形成、化学修饰和肽键的裂解，其中磷酸化是比较常见的。蛋白质的化学修饰反应是在维持蛋白质的完整性和功能性的基础上，通过基于其氨基酸残基的化学反应获得新的生物结合物。翻译后修饰在哪里发生？翻译后修饰主要发生在氨基酸侧链或蛋白质的C端或N端。现有的官能团或新官能团的引入可被用于修饰蛋白质，以扩展20个标准氨基酸的化学组成。翻译后修饰的位点通常带有可以在化学反应中充当亲核试剂的官能团，如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基；赖氨酸、精氨酸和组氨酸胺形式；同时，在蛋白质的N端和C端，天冬酰胺也可作为翻译后修饰中的一种聚糖连接点。...

蛋白质磷酸化修饰鉴定方法：质谱鉴定法：在质谱分析中，先使试样中各组分电离生成不同荷质比的离子，然后经加速电场的作用，生成离子束，进入质量分析器。在质量分析器中，在磁场的作用下，质荷比相同的离子会被聚焦到同一点上，不同质荷比的离子聚焦于不同点上，因此获得区分不同质荷比离子的质谱图。与未经修饰的肽段相比，磷酸基团修饰的肽段在相对分子质量上就会增加79.983，由此在质谱图中能够与未修饰肽段进行区分。固相金属离子亲和色谱利用的是磷酸基团与固相化的金属离子有高亲和力,可有效吸附磷酸化基团，从而达到富集磷酸化肽段的效果。鳌合底物上的金属离子通常是Fe3+或Ga3+，可以选择性地与磷酸化肽中的磷酸部分相结...

蛋白磷酸化检测方法：质谱检测方法优势：1. 准确度高，能够同时检测多个蛋白的多个磷酸化位点。2. 适用于大规模分析蛋白磷酸化水平。3. 不依赖于磷酸化抗体。在实际应用中，Western Blot与质谱分析方法各有各的好，谁也无法完全被另一种方法所替代。所以在选择测定磷酸化修饰的时候还应该根据具体需要来决定。如果研究的蛋白正好有商业化的磷酸化抗体，那么lucky you，你可以选择Western Blot进行快速磷酸化测定研究。但是如果你所研究的蛋白质没有可用的商业化磷酸抗体，或是抗体价效过低，亦或是需要大规模地检测细胞内磷酸化蛋白的水平的话，质谱检测会是更好地选择。蛋白质翻译后修饰有什么生物学...

蛋白质翻译后修饰组学：蛋白质翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。常见的蛋白质翻译后修饰包括泛素化。浙江蛋白质丙酰化修饰组学...