蛋白质翻译后修饰组学：蛋白质翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。蛋白质磷酸化修饰组学具有可靠性。贵阳氧化修饰蛋白质组学分析研究

蛋白磷酸化检测方法：一、Western Blot检测方法优势：1. WB方法简便，多数实验室具备Western Blot设备条件。2. 许多磷酸化抗体十分灵敏，能够检测低至10ug的蛋白样品。3. 对于丰度低的蛋白，可以先通过IP使用目标蛋白的抗体对目标蛋白进行富集，再进行WB检测被磷酸化的蛋白，检测效率可以提高几倍甚至几十倍。二、质谱检测方法：Western Blot的方法虽然简便，但是对于大规模分析复杂的生物样品的磷酸化水平就不再适用了。而质谱却能很好的解决这一问题。依靠高准确度质谱仪，如今快速准确分析细胞中高丰度蛋白的磷酸化修饰已是非常简单的事。具体的检测方法为先通过SDS-PAGE胶，或者2D-PAGE胶等分离目标蛋白，将含有目标蛋白的条带切下，胰酶消化，LC-MS/MS检测分析蛋白序列和相应位点的磷酸化修饰。这个方法适用于同时检测多个目标蛋白的磷酸化水平。哈尔滨糖基化修饰蛋白质组学价钱质谱可以用于已知和未知的翻译后修饰检测。

蛋白质修饰位点分析：基于LC-MS/MS分析能够精确测定蛋白质或多肽分子质量这一特性，从而检测蛋白质或者多肽上位点发生何种修饰。可检测修饰类型如下： 磷酸化、糖基化、乙酰化、泛素化、丙酰化、丁酰化、丙二酰化、戊二酰化、琥珀酰化、单甲基化、二甲基化、三甲基化。1、磷酸化：信号转导、细胞周期、生长发育机理等；2、糖基化：蛋白质折叠、更新以及免疫应答等；3、乙酰化：基因表达调控、细胞凋亡、细胞代谢、蛋白质稳定性以及神经退行性的病变等；4、泛素化：细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA修复以及信号转导等；5、甲基化：染色质结构及转录调控等；6、丙酰化 / 丙二酰化 / 戊二酰化 / 琥珀酰化：主要存在于线粒体和细菌中，与代谢过程密切相关。

蛋白质翻译后修饰在蛋白质中磷酸化位点分析时应该注意些什么问题？覆盖率：覆盖率越高，检测和鉴定含有修饰基团的肽几率就越大。修饰位点的占有率：被修饰的蛋白质的百分比低，则检测到修饰肽的机会会随之减少。如果百分比较高（> 30％），则有助于识别修饰位点。棕榈酰化蛋白修饰质谱鉴定方法：S-棕榈酰化的主要功能是促进蛋白质与细胞膜的结合。蛋白质可以由一个棕榈酰基组成，也可以与更多棕榈基或与其他脂质，如豆蔻酰基。由于对S-棕榈酰化蛋白分析仍然具有挑战性，由于S-棕榈酰化修饰蛋白亚水平以及疏水性和潜在不稳定的硫代质链的S-脂酰化肽。现在常用的几种方法可以捕获S-脂酰化蛋白以及对目标修饰蛋白进行捕获。蛋白质磷酸化修饰的免疫印迹技术优点：检测特异性高。

蛋白质磷酸化修饰鉴定方法： Mn2+-Phos-tag SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：Mn2+-Phos-tag SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳通过连接在丙烯酰胺分子上的双核金属（如Mn2+）配合物对磷酸基团的亲和，造成磷酸化蛋白迁移的滞留，再将电泳结果转移到PVDF膜上，用相应蛋白的抗体识别，根据迁移滞留检测蛋白磷酸化。技术优势特点：1、无放射危害。2、鉴定不受限于特异性识别蛋白质磷酸化的抗体。3、适用于大规模磷酸化蛋白分析。4、与质谱鉴定兼容，进行更为精细的分析鉴定。蛋白质乙酰化修饰，顾名思义指的就是在蛋白质原有基础上面嫁接上乙酰化基团。四川琥珀酰化修饰蛋白质组学技术服务

乙酰化修饰是原核和真核生物所共有的一种翻译后修饰类型。贵阳氧化修饰蛋白质组学分析研究

蛋白质翻译后修饰的检测方法：质谱是蛋白质翻译后修饰检测的常用技术之一，可以用于已知和未知的翻译后修饰检测。蛋白质翻译后修饰（post-translational modifications，PTMs），如磷酸化、乙酰化、泛素化、SUMO化、糖基化等，大幅度的增加了蛋白质组的复杂性。检测蛋白质的翻译后修饰，了解它们如何工作、影响蛋白质组和调控基因组将极大地提高我们对遗传学和表观遗传学的理解。目标蛋白的PTMs研究通常需要一个富集步骤，因为修饰蛋白的丰度一般较低。大多数PTMs检测方法都是结合富集策略开发的，以比较好的识别、验证和研究目标蛋白中PTMs的功能。贵阳氧化修饰蛋白质组学分析研究

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