蛋白质乙酰化修饰组学：乙酰化修饰是指在酶或非酶作用下，将乙酰CoA的乙酰基基团转移至蛋白质氨基酸的残基上。蛋白质乙酰化也是一种可逆的酶促反应过程。乙酰基转移酶可以将乙酰基团(CH3C=O)从乙酰辅酶A转移至蛋白质。同理,去乙酰化酶则可以逆转这种反应。蛋白质上的赖氨酸乙酰化是细胞内一种重要的PTMs过程。不仅发生在细胞核内组蛋白、转录因子等上，在细胞质和线粒体中也存在着诸多蛋白的乙酰化修饰。在植物研究领域内，乙酰化修饰主要参与植物光合作用、生长发育、胁迫响应等过程。在医学领域，乙酰化修饰可调节人体内某种代谢酶，控制糖尿病，这一发现为糖尿病干预与疗理带来新的希望。蛋白质的磷酸化修饰是生物体内比较重要的共价修饰方式之一。浙江蛋白质泛素化修饰组学鉴定

泛素化修饰蛋白质组产品介绍：泛素化修饰（Ubiquitylation）是一种常见的蛋白质翻译后修饰，是指一个或多个泛素分子（Ubiquitin，由76个氨基酸组成的多肽）在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。 泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰，泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物80%~85%的蛋白质降解。除参与蛋白质降解之外，泛素化修饰还参与了细胞周期、增殖、细胞凋亡、分化、转录调控、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。广东泛素化修饰蛋白质组学质谱鉴定在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。

翻译后修饰蛋白组分析：蛋白质翻译后修饰是影响蛋白质功能并调节整个细胞过程的重要方式，几乎在每个细胞过程中都是不可或缺的。分析和鉴定翻译后修饰蛋白质对揭示蛋白质的功能和深入了解各种生理现象具有重要意义。大多数翻译后修饰蛋白以低化学计量和丰度存在，这限制了在分析全细胞裂解液时对其的检测。蛋白质是各种细胞功能比较重要的执行者，其功能正常与否决定着生命活动能否有序、高效的进行，而其中翻译后修饰起着至关重要的作用。翻译后修饰改变了蛋白质中不同氨基酸残基上的生物化学官能团，进而改变其化学性质或结构，使得蛋白质具有更为复杂的结构和更为完善的功能，实现更为精细的调节。蛋白质的翻译后修饰过程极其复杂，已知的翻译后修饰种类有20多种。但其中较为常见的主要是磷酸化、泛素化、SUMO化、酰(含乙酰)化、甲基化以及糖基化。

蛋白质翻译后修饰：蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解，几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病疗理和预防的研究中至关重要。蛋白质翻译后修饰 (PTMs) 进一步促进了从基因组水平到蛋白质组复杂性的增加。PTMs 是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用，因为它们调节活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。磷酸化修饰蛋白质组的研究主要集中于真核生物中普遍存在的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的磷酸化。

甲基化修饰蛋白质组学技术原理：目前用于甲基化蛋白质组分析的甲基化肽段富集抗体分为精氨酸甲基化（Me-R）抗体和赖氨酸甲基化（Me-K）抗体两大类。根据氨基酸残基上所含甲基化修饰基团数量的不同，精氨酸甲基化（Me-R）抗体又包括：单甲基化精氨酸（MMA）抗体、非对称二甲基化精氨酸（ADMA）抗体和对称二甲基化精氨酸（SDMA）抗体；赖氨酸甲基化（Me-K）抗体又包括：赖氨酸单甲基化（K-Me）抗体、赖氨酸二甲基化（K-2Me）抗体和赖氨酸三甲基化（K-3Me）抗体。其中，Me-R的各类抗体需要单独使用，而Me-K抗体可以混合使用。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。蛋白质甲基化修饰组学类型

蛋白质翻译后修饰（PTMs）是指蛋白质在翻译中或翻译后的化学修饰过程。浙江蛋白质泛素化修饰组学鉴定

琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好；通过高分辨率、高扫描速度的质谱，对富集的琥珀酰化肽段进行大规模鉴定；结合常用的定量技术可对不同样品间的琥珀酰化水平差异进行定量比较。适用范围：药物作用靶点研究；疾病标志物筛选；植物胁迫/抗逆研究；作用机制研究；要求物种具有蛋白质参考数据库、EST序列（转录组）或基因组注释信息。应用方向：线粒体代谢、生物合成与代谢、中心代谢途径、炎症与疾病。浙江蛋白质泛素化修饰组学鉴定