乙酰化修饰蛋白组学简介：乙酰化是把一种乙酰官能基团添加到另一种有机化合物上，并进行结合的过程。乙酰化也是细胞内蛋白质翻译后修饰的一种重要形式，其主要发生在组蛋白赖氨酸上，是由组蛋白乙酰转移酶 (HATs) 催化的，其反过程去乙酰化由组蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。关键组蛋白的 N-末端富含赖氨酸，生理条件下带正电，按照组成可以分为 5 种，包括：关键组蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；连接组蛋白（linker histone）：H1。组蛋白结构高度保守，尤其是 H4。关键组蛋白由球形部和尾部构成，球形部借 Arg 与磷酸二脂骨架间的静电作用使 DNA 分子缠绕在组蛋白关键上，形成核小体，尾部含有大量 Arg 和 Lys，为转译后修饰的部位。H1 多样性，具有属和组织特异性。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义。江苏蛋白质丙酰化修饰组学一般流程

泛素化修饰蛋白质组学技术原理：尽管质谱仪器的分析能力近年来有了长足的发展，但是由于蛋白翻译后修饰化学计量值低、复杂性大，直接将蛋白组(如全细胞裂解产物，组织匀浆产物或全血清蛋白)的酶解肽段送入质谱鉴定和定量PTM是非常困难的。因此，很多翻译后修饰的富集方法会被采用，来提高样品中PTM肽段的丰度和相对比例，从而提高了质谱对翻译后修饰位点的鉴定效率。研究发现在泛素化修饰的蛋白在tyrpsin的作用下都会产生diGly位点。基于这一特异性，利用针对蛋白质翻译后修饰(PTM)基序(motif)抗体，在肽段水平上免疫亲和富集带有泛素化修饰的肽段，利用液相色谱-串联质谱(LC-MS/MS)进行定量分析，能够快速、准确、高通量地分析多种疾病相关信号通路关键节点蛋白修饰的变化，满足创新性研究、生物标志物鉴定、药物靶点筛选和评价的需求。湖北蛋白质甲基化修饰组学有哪些类型磷酸化修饰蛋白质组的研究主要集中于真核生物中普遍存在的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的磷酸化。

乙酰化修饰蛋白组学应用方向：1、乙酰化修饰与细胞基因表达调控、表观调控、细胞凋亡、细胞代谢、信号转导、蛋白质稳定性等生理过程研究。2、乙酰化引起的代谢疾病、代谢紊乱发生等疾病机理研究。乙酰化生物学意义：1、调节DNA-蛋白、蛋白-蛋白相互作用；2、与其他PTMs发生crosstalk；3、调节酶活性；4、调控蛋白亚细胞定位。生物领域各个研究方面，如：1、农林领域：抗逆胁迫机制，生长发育机制，育种保护研究等；2、 畜牧业：肉类及乳品质研究，致病机理研究等。

蛋白质翻译后修饰介绍：蛋白质翻译后修饰（PTMs）是指蛋白质在翻译中或翻译后的化学修饰过程。蛋白质翻译后修饰（PTMs）通过给蛋白质添加磷酸酯，乙酸酯，酰胺基或甲基等官能团增加蛋白质组的功能多样性，并影响正常细胞生物学和发病机理的几乎所有方面。蛋白质翻译后修饰在许多细胞过程中起着关键作用，如细胞分化、蛋白质降解、信号传导和调节过程、基因表达调节以及蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰PTMs通常包括磷酸化，糖基化，泛素化，亚硝基化，甲基化，乙酰化，脂质化和蛋白水解。因此，PTM的特征（包括修饰类别和修饰位点）在细胞生物学以及疾病诊断和预防研究中至关重要。在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。

琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好；通过高分辨率、高扫描速度的质谱，对富集的琥珀酰化肽段进行大规模鉴定；结合常用的定量技术可对不同样品间的琥珀酰化水平差异进行定量比较。适用范围：药物作用靶点研究；疾病标志物筛选；植物胁迫/抗逆研究；作用机制研究；要求物种具有蛋白质参考数据库、EST序列（转录组）或基因组注释信息。应用方向：线粒体代谢、生物合成与代谢、中心代谢途径、炎症与疾病。蛋白质磷酸化修饰可应用于食品工业方面。江苏蛋白质丙酰化修饰组学一般流程

蛋白质翻译后修饰组学是通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质。江苏蛋白质丙酰化修饰组学一般流程

蛋白质糖基化修饰组学技术怎么确定位点？蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该处理致使Asn分子量增加2.9890Da。之后用高精度LC-MS质谱仪检测脱糖后的肽段，并通过MASCOT软件检索数据库，确认脱糖后分子量与其理论分子量的变化以及糖基化修饰肽段的序列，从而确定该蛋白质的N-糖基化位点。琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好。江苏蛋白质丙酰化修饰组学一般流程