有人以猪骨为原料，用蛋白酶的酶解反应代替传统制胶工艺，对骨胶原的酶解反应与酶法制胶工艺进行了试验研究。结果表明：以胃蛋白酶对骨胶原的提取率比较高（），其次是胰蛋白酶（），接下来是中性蛋白酶（），现在是碱性蛋白酶（）。并且通过单因素和正交试验对胃蛋白酶酶解反应中各主要影响因素进行了优化。试验结果表明，胃蛋白酶提取的比较好条件是，胃蛋白酶的浓度是1%，在，然后在浓度为10%（w/v）的NaCL溶液中盐析24h，现在骨胶原的回收率为，骨胶原的提取率为。还有人用胃蛋白酶提取猪皮胶原蛋白，分别在水解0、2、6、10、14、18、22、26h时对四种不同胃蛋白酶用量（分别为1%、2%、、3%）的试样取样检测，采用一阶HILL方程模拟胃蛋白酶提取猪皮胶原蛋白的进程以及胃蛋白酶水解速率的衰减过程，现在得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解时间提取率比较大。还有人用以新鲜猪皮为原料，在50-52℃的条件下用胰酶进行水解，在酶用量为5000：1～10000：1，pH值为9，反应2－3h，原料：水为1：2的条件下酶解。结果表明：总蛋白质的提取率≥80%。一般胶原蛋白肽的原材料，一般来自于人力喂养猪牛的皮革。河北小分子胶原蛋白饮品

补充胶原蛋白，主要体现在皮肤中，可以给皮肤补水，去除和预防暗淡斑点，美白皮肤，提亮肤色，增加皮肤弹性，抵**生长。21世纪以来，健康的概念已经转向预防和**老。胶原蛋白肽是一种具有营养、信号、载体和酶抑制功能的物质，可以直接为皮肤吸收小分子，并在细胞水平上直接调节。胶原蛋白肽与胶原蛋白相比相对较低，更容易吸收，而胶原蛋白肽直接到达皮肤组织，可以直接有效地使用。不仅如此，胶原蛋白肽还具有抗氧化能力，从而保护皮肤中的胶原蛋白不被消耗和分解。通常，深海鱼类比较好的方法是生物提取胶原蛋白多肽。小分子鱼胶原蛋白非常接近角质层的物质结构，能够快速渗透到皮肤表皮，锁住水分被皮肤吸收，起到提高皮肤持水能力的作用。吉林海参胶原蛋白原液胶原三肽的用途化妆品中的作用保湿、滋养、亮肤、紧肤、防皱、修复。

   胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在～。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量比较低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成。

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量**多、分布**广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发白。欧洲食品安全局(EFSA)已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在***疯牛病和其它相关疾病的可能。 皮肤的光泽取决于含水量，胶原三肽良好的保水能力使皮肤水润亮泽，散发健康的光彩。

   水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。胶原蛋白肽不是普通的胶原蛋白粉。河北复合胶原蛋白固体饮料

由二个或二个以上氨基酸组成－－蛋白肽。河北小分子胶原蛋白饮品

   交联指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是较常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。[74][127]物理方法通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射、重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254nm紫外灯20cm高度，照射1～5h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶原膜的萎缩温度Ts和抗胶原酶解的能力均明显高于未交联胶原膜。[128]重度脱水也是胶原蛋白物理改性中常使用的方法，该法是通过脱水导致胶原分子间交联，从而增加变性温度，改善胶原的性能。改性后胶原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影响了膜与成骨细胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的优点是可避免外源性有毒化学物质进入胶原内，缺点是胶原膜交联度低，且难以获得均匀一致的交联。河北小分子胶原蛋白饮品

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