磷酸化修饰蛋白质组学：在有机体内，磷酸化是蛋白翻译后修饰中比较普遍的共价修饰形式，同时也是原核生物和真核生物中比较重要的调控修饰形式。磷酸化对蛋白质功能的正常发挥起着重要的调节作用，该过程是由蛋白质激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基转移到底物蛋白质的氨基酸残基，如丝氨酸（Serine，Ser，S）、苏氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的过程，而其逆向过程则是由蛋白质磷酸酶去除相应的磷酸基团。正是这两种酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗与生成使磷酸化成为体内很多生理活动调控的首先选择方式。在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。上海蛋白质氧化修饰组学类型

定量N-糖基化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质的N-糖基化位点修饰是重要的蛋白质翻译后修饰之一，主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用。蛋白质的N-糖基化修饰位点具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X为除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。贵阳氧化修饰蛋白质组学服务蛋白翻译后修饰方式的鉴定过程中，蛋白会首先被酶切成肽段，然后进入质谱进行分析。

磷酸化修饰蛋白组学应用：蛋白质组（Proteome）泛指一个生命体内所有蛋白质，蛋白质组学（Proteomics）是以蛋白质组为研究对象，研究细胞、组织或生物体蛋白质组成及其变化规律的科学，是对蛋白质进行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鉴定蛋白质的序列、PTM及蛋白之间的相互作用，对比来看，磷酸化蛋白质组（Phosphoproteome）就是蛋白质组中全部的磷酸化蛋白质，而磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics，下文简称PP）就是针对磷酸化蛋白质的全方面的分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量。本来属于蛋白质组学的一个分支，但随着研究的深入，人们在各个领域关于PP都有重大发现，基于PP的研究也越来越多。

蛋白质翻译后修饰加入的官能团反应有：1、乙酰化——通常于蛋白质的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常见的一种，在赖氨酸、精氨酸等的侧链氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的赖氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。6、甘氨酸化——在一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。7、糖化——将糖基加入天冬酰胺、羟离氨酸、丝氨酸或苏氨酸，形成糖蛋白。8、异戊二烯化——加入如法呢醇及四异戊二烯等异戊二烯。9、硫辛酸化——附着硫辛酸的功能性。蛋白质翻译后修饰组学在细胞生物学以及疾病诊断和预防研究中至关重要。

蛋白质翻译后修饰在蛋白质中磷酸化位点分析时应该注意些什么问题？覆盖率：覆盖率越高，检测和鉴定含有修饰基团的肽几率就越大。修饰位点的占有率：被修饰的蛋白质的百分比低，则检测到修饰肽的机会会随之减少。如果百分比较高（> 30％），则有助于识别修饰位点。棕榈酰化蛋白修饰质谱鉴定方法：S-棕榈酰化的主要功能是促进蛋白质与细胞膜的结合。蛋白质可以由一个棕榈酰基组成，也可以与更多棕榈基或与其他脂质，如豆蔻酰基。由于对S-棕榈酰化蛋白分析仍然具有挑战性，由于S-棕榈酰化修饰蛋白亚水平以及疏水性和潜在不稳定的硫代质链的S-脂酰化肽。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。广东蛋白质泛素化修饰组学分析价格

蛋白质翻译后修饰组学对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。上海蛋白质氧化修饰组学类型

蛋白质翻译后修饰：蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解，几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病疗理和预防的研究中至关重要。蛋白质翻译后修饰 (PTMs) 进一步促进了从基因组水平到蛋白质组复杂性的增加。PTMs 是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用，因为它们调节活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。上海蛋白质氧化修饰组学类型