蛋白质翻译后修饰自中而下分析策略：自中而下的蛋白质组学技术可用于组蛋白修饰的分析。样品制备与普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到纯化的组蛋白。提取组蛋白后，用GluC进行消化。然后用弱阳离子交换/亲水相互作用色谱（WCX-HILIC）与配备电子转移解离（ETD）的高分辨率质谱联机联用，对样品进行理想的分离。谱识别可以用传统的软件进行，但是由于估计适当的错误发现率的问题，需要对结果进行过滤。自上而下分析策略：自上而下的技术可以直接引入完整的蛋白质并在串联质谱仪上对其进行片段化，不需要蛋白质水解消化。目前，有两种完全分离蛋白质的方法：离线和在线。前者用四维分离法，后者用WCX-HILIC。蛋白质发生翻译后修饰时其分子质量会发生响应的改变，通过质谱能够精确测定蛋白质或多肽的分子质量。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学技术服务
乙酰化修饰蛋白组学介绍：蛋白质乙酰化(Acetylation)是蛋白在乙酰基转移酶(或非酶)的催化下，将乙酰基团转移并添加在蛋白赖氨酸残基或蛋白N端上的过程，在调控蛋白质功能、染色质结构和基因表达中起重要作用。乙酰化修饰主要分为两类：蛋白N端的乙酰化修饰和蛋白赖氨酸上的乙酰化修饰。N端乙酰化修饰大部分发生在真核生物的蛋白上，由N乙酰转移酶(NATs)催化；赖氨酸上的乙酰化修饰是一个可逆的过程，主要由赖氨酸乙酰化酶(KATs)和赖氨酸去乙酰化酶(KDACs)催化。深圳丙酰化修饰蛋白质组学方法泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位。
糖基化修饰蛋白质组学：蛋白质的糖基化具有异质性。不同的糖链可以连接到同一位点上，不同位点可以连接到同一蛋白质上的不同糖链上。糖基化的异质性严重阻碍了糖蛋白的分离和分析。不同糖类型的相同蛋白质，在电泳上会出现分散的条带，导致信号分散。此外，对低丰度蛋白质的识别性差导致糖蛋白在色谱图中分离不佳，质谱中有一簇分子量不准确的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用现有的技术体系对糖基化蛋白的糖基化肽段进行分离和富集，消除糖基化的异质性及其对质谱的影响，标记糖基化位点。从而实现高通量糖蛋白和糖基化位点的识别。常用的糖蛋白分离和富集技术有：a. 凝集素亲和技术；b. 肼化学富集；c. 亲水性相互作用色谱法；d. β-消除/迈克尔加成反应。基于质谱的糖蛋白鉴定和糖基化位点测定方法有：a. PNGase F酶法；b. Endo H酶法；c. 三氟甲烷磺酸(TFMS)法。
琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好；通过高分辨率、高扫描速度的质谱，对富集的琥珀酰化肽段进行大规模鉴定；结合常用的定量技术可对不同样品间的琥珀酰化水平差异进行定量比较。适用范围：药物作用靶点研究；疾病标志物筛选；植物胁迫/抗逆研究；作用机制研究；要求物种具有蛋白质参考数据库、EST序列（转录组）或基因组注释信息。应用方向：线粒体代谢、生物合成与代谢、中心代谢途径、炎症与疾病。蛋白质的翻译后修饰通过可逆的共价键将小分子或蛋白质与底物蛋白质上特定的氨基酸结合。
磷酸化修饰蛋白组学应用：蛋白质组（Proteome）泛指一个生命体内所有蛋白质，蛋白质组学（Proteomics）是以蛋白质组为研究对象，研究细胞、组织或生物体蛋白质组成及其变化规律的科学，是对蛋白质进行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鉴定蛋白质的序列、PTM及蛋白之间的相互作用，对比来看，磷酸化蛋白质组（Phosphoproteome）就是蛋白质组中全部的磷酸化蛋白质，而磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics，下文简称PP）就是针对磷酸化蛋白质的全方面的分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量。本来属于蛋白质组学的一个分支，但随着研究的深入，人们在各个领域关于PP都有重大发现，基于PP的研究也越来越多。乙酰化修饰是指在酶或非酶作用下，将乙酰CoA的乙酰基基团转移至蛋白质氨基酸的残基上。深圳丙酰化修饰蛋白质组学方法
质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学技术服务
乙酰化修饰蛋白组学简介：乙酰化是把一种乙酰官能基团添加到另一种有机化合物上，并进行结合的过程。乙酰化也是细胞内蛋白质翻译后修饰的一种重要形式，其主要发生在组蛋白赖氨酸上，是由组蛋白乙酰转移酶 (HATs) 催化的，其反过程去乙酰化由组蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。关键组蛋白的 N-末端富含赖氨酸，生理条件下带正电，按照组成可以分为 5 种，包括：关键组蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；连接组蛋白（linker histone）：H1。组蛋白结构高度保守，尤其是 H4。关键组蛋白由球形部和尾部构成，球形部借 Arg 与磷酸二脂骨架间的静电作用使 DNA 分子缠绕在组蛋白关键上，形成核小体，尾部含有大量 Arg 和 Lys，为转译后修饰的部位。H1 多样性，具有属和组织特异性。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学技术服务