蛋白质翻译后修饰组学产品：常规的蛋白质组学研究往往只关注不同生理、病理条件下蛋白质表达水平的变化。然而，越来越多的研究发现，许多重要的生命活动、疾病发生不仅与蛋白质的丰度相关，更重要的是被各类蛋白质翻译后修饰所调控。因此深入研究蛋白质翻译后修饰对揭示生命活动的机理、筛选疾病的临床标志物、鉴定药物靶点等方面都具有重要意义。由于翻译后修饰的蛋白质在生物样本中含量低、动态范围广，质谱分析前需要对修饰进行富集以提高其丰度。蛋白质翻译后修饰组学的特征，虽然具有挑战性，但提供了对病因学过程下的细胞功能的无价的洞察。北京糖基化修饰蛋白质组学鉴定

蛋白质的甲基化修饰 ：蛋白质的甲基化（methylation）是指将甲基酶促转移到蛋白质的某个残基上，通常是赖氨酸或精氨酸，也包括组氨酸、半胱氨酸和天冬酰胺等。蛋白质的甲基化是一种普遍的修饰，在大鼠肝细胞核的总蛋白提取物中，大约2％的精氨酸残基是二甲基化的。蛋白质甲基化经常与乙酰化并列，因为它们都是常见的表观遗传修饰，经常发生在组蛋白上。不过从化学反应的角度来看，乙酰化可以算作一种短链脂酰化修饰，这里主要讨论甲基化方面的问题。四川甲基化修饰蛋白质组学有哪些乙酰化修饰是原核和真核生物所共有的一种翻译后修饰类型。

蛋白质翻译后修饰组学：翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。

琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好；通过高分辨率、高扫描速度的质谱，对富集的琥珀酰化肽段进行大规模鉴定；结合常用的定量技术可对不同样品间的琥珀酰化水平差异进行定量比较。适用范围：药物作用靶点研究；疾病标志物筛选；植物胁迫/抗逆研究；作用机制研究；要求物种具有蛋白质参考数据库、EST序列（转录组）或基因组注释信息。应用方向：线粒体代谢、生物合成与代谢、中心代谢途径、炎症与疾病。在早期的研究中，乙酰化修饰一直被认为是真核细胞所特有的一种翻译后修饰。

磷酸化修饰蛋白质组学：磷酸化修饰蛋白质组的研究主要集中于真核生物中普遍存在的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的磷酸化。由于体内磷酸化蛋白的含量很低，因此在分析前必须对其进行分离和富集。目前，常用的磷酸化蛋白质的分离和富集技术包括固定化金属亲和色谱、免疫沉淀、强阳离子交换色谱、强阴离子交换色谱、反相色谱等。这些技术被整合和优化用于不同生物样品的磷酸化蛋白质组分析。翻译后修饰分析自中而下分析策略：自中而下的蛋白质组学技术可用于组蛋白修饰的分析。样品制备与普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到纯化的组蛋白。提取组蛋白后，用GluC进行消化。然后用弱阳离子交换/亲水相互作用色谱与配备电子转移解离（的高分辨率质谱联机联用，对样品进行理想的分离。谱识别可以用传统的软件进行，但是由于估计适当的错误发现率的问题，需要对结果进行过滤。蛋白质翻译后修饰有什么生物学意义？四川甲基化修饰蛋白质组学有哪些

泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位。北京糖基化修饰蛋白质组学鉴定

泛素化修饰蛋白组学研究分析样品要求：1. 如果您提供的是组织样品，请您干冰将组织样品寄给我们；植物组织样本大于400mg，血液样品至少2ml(血浆注意用EDTA防凝)，血清2ml，尿液10ml，动物组织样品至少2g，细胞样品为1X10^8个细胞，酵母、微生物等干重400mg。2. 如果您提供的是蛋白样品，请您保证蛋白总量在2-5mg；蛋白提取时使用普通的组织、细胞裂解液即可。3. 样品运输：请使用足量的干冰运输，并且尽量选用较快的邮递方式，以降低运输过程中样品降解的可能性。4. 在正式实验之前，我们都会对您提供的样品进行检测，检测合格后开始正式试验。北京糖基化修饰蛋白质组学鉴定