蛋白质翻译后修饰加入的官能团反应有：1、乙酰化——通常于蛋白质的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常见的一种，在赖氨酸、精氨酸等的侧链氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的赖氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。6、甘氨酸化——在一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。7、糖化——将糖基加入天冬酰胺、羟离氨酸、丝氨酸或苏氨酸，形成糖蛋白。8、异戊二烯化——加入如法呢醇及四异戊二烯等异戊二烯。9、硫辛酸化——附着硫辛酸的功能性。蛋白质翻译后修饰是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用。广州蛋白质棕榈酰化修饰组学类型
乙酰化修饰蛋白组学简介：乙酰化是把一种乙酰官能基团添加到另一种有机化合物上，并进行结合的过程。乙酰化也是细胞内蛋白质翻译后修饰的一种重要形式，其主要发生在组蛋白赖氨酸上，是由组蛋白乙酰转移酶 (HATs) 催化的，其反过程去乙酰化由组蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。关键组蛋白的 N-末端富含赖氨酸，生理条件下带正电，按照组成可以分为 5 种，包括：关键组蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；连接组蛋白（linker histone）：H1。组蛋白结构高度保守，尤其是 H4。关键组蛋白由球形部和尾部构成，球形部借 Arg 与磷酸二脂骨架间的静电作用使 DNA 分子缠绕在组蛋白关键上，形成核小体，尾部含有大量 Arg 和 Lys，为转译后修饰的部位。H1 多样性，具有属和组织特异性。贵阳蛋白质丙二酰化修饰组学主要方式蛋白质乙酰化修饰组学技术对细胞核内转录调控因子的刺激有着重要的作用。
泛素化修饰PRM定量验证：原理： 泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。首先对泛素化的蛋白进行胰酶消化，在赖氨酸的修饰位点上会产生两个甘氨酸的残基(K-GG)，利用对泛素化赖氨酸（K-GG）具有高亲和力的基序抗体，特异性富集复杂样本中的泛素化肽段，结合LC-MS/MS蛋白质定量方法，实现大规模泛素化蛋白质定性定量分析。
蛋白质乙酰化修饰组学：乙酰化修饰是指在酶或非酶作用下，将乙酰CoA的乙酰基基团转移至蛋白质氨基酸的残基上。蛋白质乙酰化也是一种可逆的酶促反应过程。乙酰基转移酶可以将乙酰基团(CH3C=O)从乙酰辅酶A转移至蛋白质。同理,去乙酰化酶则可以逆转这种反应。蛋白质上的赖氨酸乙酰化是细胞内一种重要的PTMs过程。不仅发生在细胞核内组蛋白、转录因子等上，在细胞质和线粒体中也存在着诸多蛋白的乙酰化修饰。在植物研究领域内，乙酰化修饰主要参与植物光合作用、生长发育、胁迫响应等过程。在医学领域，乙酰化修饰可调节人体内某种代谢酶，控制糖尿病，这一发现为糖尿病干预与疗理带来新的希望。蛋白质磷酸化修饰组学具有有效性。
泛素化修饰蛋白组学研究分析样品要求：1. 如果您提供的是组织样品，请您干冰将组织样品寄给我们；植物组织样本大于400mg，血液样品至少2ml(血浆注意用EDTA防凝)，血清2ml，尿液10ml，动物组织样品至少2g，细胞样品为1X10^8个细胞，酵母、微生物等干重400mg。2. 如果您提供的是蛋白样品，请您保证蛋白总量在2-5mg；蛋白提取时使用普通的组织、细胞裂解液即可。3. 样品运输：请使用足量的干冰运输，并且尽量选用较快的邮递方式，以降低运输过程中样品降解的可能性。4. 在正式实验之前，我们都会对您提供的样品进行检测，检测合格后开始正式试验。蛋白质的翻译后修饰过程极其复杂。广州蛋白质甲基化修饰组学一般流程
在细胞中，乙酰化修饰的反应由乙酰基转移酶所催化，将乙酰辅酶A的乙酰基转移并添加在蛋白质赖氨酸残基上。广州蛋白质棕榈酰化修饰组学类型
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