蛋白质糖基化修饰组学技术服务：糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网和高尔基体等部位。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基共价结合。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用比较普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。在早期的研究中，乙酰化修饰一直被认为是真核细胞所特有的一种翻译后修饰。山东蛋白质翻译后修饰组学有哪些类型

乙酰化修饰蛋白组学介绍：蛋白质乙酰化(Acetylation)是蛋白在乙?；泼?或非酶)的催化下，将乙酰基团转移并添加在蛋白赖氨酸残基或蛋白N端上的过程，在调控蛋白质功能、染色质结构和基因表达中起重要作用。乙?；奘沃饕治嚼啵旱鞍譔端的乙?；奘魏偷鞍桌蛋彼嵘系囊阴；奘巍端乙酰化修饰大部分发生在真核生物的蛋白上，由N乙酰转移酶(NATs)催化；赖氨酸上的乙?；奘问且桓隹赡娴墓?，主要由赖氨酸乙酰化酶(KATs)和赖氨酸去乙酰化酶(KDACs)催化。南京磷酸化修饰蛋白质组学服务蛋白质翻译后修饰组学在细胞生物学以及疾病诊断和预防研究中至关重要。

泛素化修饰蛋白组学研究：泛素化修饰蛋白组学是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。由于翻译后修饰的蛋白质在生物样本中含量低、动态范围广，质谱分析前需要对修饰进行富集以提高其丰度，然后利用传统的定量蛋白组分析手段对富集得到的泛素化肽段样品进行定量分析。

蛋白质翻译后修饰组学技术原理：首先将蛋白样本酶解成肽段混合物，然后使用液相色谱对酶解后的肽段混合物进行组分分离以降低样本复杂程度，然后通过高质量的修饰类抗体和生物材料对修饰肽段进行富集，之后上样至液相色谱 - 串联质谱中进行分析，通过相应的数据库检索匹配，一次可鉴定成百上千个修饰位点。蛋白质磷酸化位点分析样品经酶解后，用 TiO2 微球对磷酸化肽段进行富集，富集后的产物由质谱分析，并通过软件完成数据检索。琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。

蛋白质翻译后修饰：蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解，几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病疗理和预防的研究中至关重要。蛋白质翻译后修饰 (PTMs) 进一步促进了从基因组水平到蛋白质组复杂性的增加。PTMs 是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用，因为它们调节活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。质谱可以用于已知和未知的翻译后修饰检测。南京乙?；奘蔚鞍字首檠а芯?/p>

泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。山东蛋白质翻译后修饰组学有哪些类型

蛋白翻译后修饰位点鉴定：蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）几乎参与了细胞所有正常生命活动的过程，并发挥十分重要的调控作用。蛋白质修饰位点能够影响蛋白的多种属性，包括蛋白质折叠、活性以及之后的功能，对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。技术特点：时间快，周期短；识别位点准确，采用高分辨率质谱技术可以准确定位到发生修饰的氨基酸位点。适用范围：已知蛋白序列；明确翻译后修饰的类型。山东蛋白质翻译后修饰组学有哪些类型