蛋白翻译后修饰位点鉴定：蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）几乎参与了细胞所有正常生命活动的过程，并发挥十分重要的调控作用。蛋白质修饰位点能够影响蛋白的多种属性，包括蛋白质折叠、活性以及之后的功能，对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。技术特点：时间快，周期短；识别位点准确，采用高分辨率质谱技术可以准确定位到发生修饰的氨基酸位点。适用范围：已知蛋白序列；明确翻译后修饰的类型。质谱是蛋白质翻译后修饰检测的常用技术之一。武汉蛋白质乙酰化修饰组学有哪些

蛋白质磷酸化修饰组学：是植物体内比较常见的PTM修饰手段。它是指通过蛋白激酶和磷酸酶的作用在特定丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基上添加或去除一个或多个磷酸基团，进而有效地改变底物蛋白的结构和活性。在植物体内主要参与植物温度胁迫、盐胁迫、干旱胁迫、养分胁迫调控等大多数代谢和生理途径。蛋白质磷酸化对于许多生物现象的引发是很必要的，包括细胞生长、增殖、泛素（ubiquitin）介导的蛋白降解等过程。特别是酪氨酸磷酸化，作为细胞信号转导和酶活性调控的一种主要方式，通常通过引发蛋白质之间的相互作用，进而介导生长因子和细胞因子等对细胞膜上受体的信号调控。江苏泛素化修饰蛋白质组学分析研究蛋白质翻译后修饰在许多细胞过程中起着关键作用。

乙酰化修饰蛋白组学实验流程：1）组织/细胞破碎，提取蛋白质；2）蛋白酶解成多肽片段；3）对多肽片段进行 iTRAQ 标记；4）高效特异性乙酰化抗体富集乙酰化修饰肽段；5）使用 LC-MS/MS 对富集的乙酰化肽段进行序列分析；5）数据分析，比对不同样本中蛋白乙酰化修饰水平差异，并对产生变化的生物学意义进行解释。乙酰化是一个普遍而重要的蛋白质翻译后修饰，不仅集中在对细胞染色体结构的影响以及对核内转录调控因子方面，而且还影响参与细胞周期和新陈代谢、肌动蛋白聚合控制及多聚谷氨酰胺疾病等方方面面。乙酰化不仅存在于真核细胞中，而且越来越多的证据也表明乙酰化同样影响许多原核细胞的生理生化过程。

蛋白质翻译后修饰组学是什么？蛋白质翻译后修饰是指蛋白质在翻译中或翻译后经历的一个共价加工过程，即通过1个或几个氨基酸残基加上修饰基团或通过蛋白质水解剪去基团而改变蛋白质的性质。蛋白质氨基酸序列的特定位置可以与化学基团或者小分子量的蛋白共价结合从而发生蛋白质翻译后修饰(post-translational modifications，PTMs)，相较于没有发生修饰的蛋白，PTMs会导致特定序列分子量的增加。在蛋白翻译后修饰方式的鉴定过程中，蛋白会首先被酶切成肽段，然后进入质谱进行分析；通过质谱分析，得到的是一系列肽段的分子质量信息。对于某一个特定肽段而言，在没有发生任何翻译后修饰的情况下，其序列信息和分子量是确定的。大多数翻译后修饰蛋白以低化学计量和丰度存在，这限制了在分析全细胞裂解液时对其的检测。

定量磷酸化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质发生磷酸化是重要的翻译后修饰，它与信号传导、细胞周期、生长发育机理等诸多生物学问题有密切关系。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。将磷酸化肽段TiO2富集技术和iTRAQ/TMT/Lable free技术相结合，实现对磷酸化蛋白质组学的定量研究。技术原理：在磷酸化肽段富集前先进行 iTRAQ/TMT 标记，然后通过 TiO2 富集方法获得高纯度的磷酸化肽段，之后结合高分辨率质谱完成对样品的定量分析。乙酰化修饰是指在酶或非酶作用下，将乙酰CoA的乙酰基基团转移至蛋白质氨基酸的残基上。广州氧化修饰蛋白质组学

泛素化修饰蛋白质组学普遍存在于真核细胞内，故名泛素。武汉蛋白质乙酰化修饰组学有哪些

磷酸化修饰蛋白组学应用：蛋白质组（Proteome）泛指一个生命体内所有蛋白质，蛋白质组学（Proteomics）是以蛋白质组为研究对象，研究细胞、组织或生物体蛋白质组成及其变化规律的科学，是对蛋白质进行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鉴定蛋白质的序列、PTM及蛋白之间的相互作用，对比来看，磷酸化蛋白质组（Phosphoproteome）就是蛋白质组中全部的磷酸化蛋白质，而磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics，下文简称PP）就是针对磷酸化蛋白质的全方面的分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量。本来属于蛋白质组学的一个分支，但随着研究的深入，人们在各个领域关于PP都有重大发现，基于PP的研究也越来越多。武汉蛋白质乙酰化修饰组学有哪些