蛋白质翻译后修饰自中而下分析策略：自中而下的蛋白质组学技术可用于组蛋白修饰的分析。样品制备与普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到纯化的组蛋白。提取组蛋白后，用GluC进行消化。然后用弱阳离子交换/亲水相互作用色谱（WCX-HILIC）与配备电子转移解离（ETD）的高分辨率质谱联机联用，对样品进行理想的分离。谱识别可以用传统的软件进行，但是由于估计适当的错误发现率的问题，需要对结果进行过滤。自上而下分析策略：自上而下的技术可以直接引入完整的蛋白质并在串联质谱仪上对其进行片段化，不需要蛋白质水解消化。目前，有两种完全分离蛋白质的方法：离线和在线。前者用四维分离法，后者用WCX-HILIC。常见的蛋白质翻译后修饰包括乙酰化。北京甲基化修饰蛋白质组学分析方法

蛋白质乙酰化修饰组学：乙酰化修饰是指在酶或非酶作用下，将乙酰CoA的乙酰基基团转移至蛋白质氨基酸的残基上。蛋白质乙酰化也是一种可逆的酶促反应过程。乙酰基转移酶可以将乙酰基团(CH3C=O)从乙酰辅酶A转移至蛋白质。同理,去乙酰化酶则可以逆转这种反应。蛋白质上的赖氨酸乙酰化是细胞内一种重要的PTMs过程。不仅发生在细胞核内组蛋白、转录因子等上，在细胞质和线粒体中也存在着诸多蛋白的乙酰化修饰。在植物研究领域内，乙酰化修饰主要参与植物光合作用、生长发育、胁迫响应等过程。在医学领域，乙酰化修饰可调节人体内某种代谢酶，控制糖尿病，这一发现为糖尿病干预与疗理带来新的希望。贵州乙酰化修饰蛋白质组学分析蛋白质磷酸化修饰的免疫印迹技术优点：检测特异性高。

蛋白翻译后修饰位点鉴定：蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）几乎参与了细胞所有正常生命活动的过程，并发挥十分重要的调控作用。蛋白质修饰位点能够影响蛋白的多种属性，包括蛋白质折叠、活性以及之后的功能，对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。技术特点：时间快，周期短；识别位点准确，采用高分辨率质谱技术可以准确定位到发生修饰的氨基酸位点。适用范围：已知蛋白序列；明确翻译后修饰的类型。

根据不同的作用位点，蛋白质乙酰化修饰分为：发生在蛋白N端的乙酰化修饰、发生在蛋白赖氨酸上的乙酰化修饰。前者发生在90%以上的真核生物新生蛋白上，对于新生蛋白的成熟和细胞定位非常重要，由N乙酰转移酶（NATs）负责；而后者是一个可逆的过程，主要由赖氨酸乙酰化酶（KATs）和赖氨酸去乙酰化酶（KDACs），赖氨酸的乙酰化修饰是我们目前研究的重点。蛋白质磷酸化修饰应用领域：应用在食品工业方面，通过人工翻译磷酸化修饰的蛋白可以普遍用于各种食用蛋白质的改性，以改善蛋白质品质。如，花生蛋白、大豆蛋白、小麦面筋蛋白等。在人工磷酸化修饰的方法下，也可以研究各种蛋白质的功能和相关代谢途径的调控。在医学领域，蛋白质的磷酸化紊乱，会导致细胞周期调控异常，因此，病理的形成与蛋白质的磷酸化异常也有很大相关性。其分子机制问题对于病症等重大疾病的研究具有相当的指导意义，这也是指当之无愧地成为生物学研究领域中的热点。目前对乙酰化修饰的功能研究主要集中在对细胞转录调控，以及对代谢通路的调控这两个方面。

泛素化修饰蛋白质组产品介绍：泛素化修饰（Ubiquitylation）是一种常见的蛋白质翻译后修饰，是指一个或多个泛素分子（Ubiquitin，由76个氨基酸组成的多肽）在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。 泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰，泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物80%~85%的蛋白质降解。除参与蛋白质降解之外，泛素化修饰还参与了细胞周期、增殖、细胞凋亡、分化、转录调控、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。蛋白质翻译后修饰的作用主要是改变蛋白质的定位。武汉蛋白质氧化修饰组学主要方式

蛋白质翻译后修饰可以改变蛋白质的物理、化学性质。北京甲基化修饰蛋白质组学分析方法

定量N-糖基化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质的N-糖基化位点修饰是重要的蛋白质翻译后修饰之一，主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用。蛋白质的N-糖基化修饰位点具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X为除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。北京甲基化修饰蛋白质组学分析方法