蛋白质翻译后修饰组学：蛋白质翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。蛋白质磷酸化修饰组学具有有效性。江苏蛋白质泛素化修饰组学

蛋白质翻译后修饰组学：血浆蛋白糖基化修饰分析：蛋白质糖基化指碳水化合物通过共翻译或翻译后修饰的方式附着到蛋白质上的过程，是一种常见的蛋白质翻译后修饰。分泌的细胞外蛋白常被糖基化，糖基化蛋白通常是重要的整合膜蛋白。血浆中的蛋白质包括维持机体正常生理状态的蛋白质和机体分泌、渗漏、脱落的蛋白质，其中不乏存在一些糖基化蛋白质。而蛋白质糖基化修饰不只影响蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。因此对血浆蛋白糖基化进行分析，有助于研究血浆蛋白的生理功能等。北京蛋白质甲基化修饰组学研究在细胞中，乙酰化修饰的反应由乙酰基转移酶所催化，将乙酰辅酶A的乙酰基转移并添加在蛋白质赖氨酸残基上。

蛋白质磷酸化修饰组学技术优点：1、全方面性：磷酸化蛋白质组学以整个细胞蛋白为研究对象，研究内容包括了细胞内具有生命功能的蛋白，如细胞增生、细胞分裂和细胞分化等相关蛋白，因而研究更为全方面。2、可靠性：传统的生物学研究蛋白质磷酸化往往针对特定条件，以两个蛋白或更多蛋白之间的相互作用为出发点，具有局限性，缺乏整体认识。磷酸化蛋白质组学则可检测不同蛋白激酶及磷酸化酶对同一个蛋白磷酸化程度的影响，因而结果具有普遍性和可靠性。3、有效性：磷酸化蛋白质组学反映的是细胞内真实发生的事件，在一次试验中考虑了不同变量，克服了生物学中逐步添加变量的缺陷。4、探索性：磷酸化蛋白质组学以细胞内蛋白为研究对象，相对于传统的生物学研究以及蛋白质芯片，更易发现未知的新磷酸化位点和磷酸化蛋白质。如果可以联合生物学技术，则可以发现具有磷酸化或者去磷酸化功能的酶。

蛋白质乙酰化修饰鉴定流程：1. 组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行鉴定分析。5. 数据分析，并对鉴定的乙酰化位点的生物学功能进行解释预测。随着蛋白质组研究的发展，我们越来越深刻地意识到，对于生物体生命活动的管理和调控过程，密切相关的不只是单个蛋白质层面的修饰状态，更重要的是研究蛋白质组学水平研究在翻译后修饰的动态变化。高质、高效的蛋白质翻译后修饰富集技术和丰富的、准确的定量手段使得研究蛋白质水平的翻译后修饰组学成为现实，借助这些组学研究手段能够实现不同生理病理状态下生物样本在翻译后修饰水平上的定量比较，深入地揭示翻译后修饰水平的波动与生物生命活动的密切联系。在早期的研究中，乙酰化修饰一直被认为是真核细胞所特有的一种翻译后修饰。

蛋白质乙酰化修饰组学技术：乙酰化修饰是体内保守的可逆转的蛋白修饰，对细胞核内转录调控因子的刺激有着重要的作用。此外，还存在的非组蛋白乙酰化修饰参与了代谢通路及代谢酶活性的调节。采用肽段预分离降低高丰度组蛋白对蛋白乙酰化鉴定的影响，再结合免疫共沉淀通过抗体富集乙酰化的肽段，从而实现乙酰化的鉴定及定量。样品要求：1、SDS-PAGE条带：5个以上可见考染条带。2、溶液（目标蛋白质）：目标蛋白总量>50μg，目标蛋白浓度>80%。3、溶液（大规模混合蛋白质）：蛋白总量>1mg，蛋白浓度>1μg/μl。乙酰化修饰对细胞核内转录调控因子的刺激有着非常重要的作用。广东琥珀酰化修饰蛋白质组学质谱分析

常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化。江苏蛋白质泛素化修饰组学

蛋白磷酸化检测方法：质谱检测方法优势：1. 准确度高，能够同时检测多个蛋白的多个磷酸化位点。2. 适用于大规模分析蛋白磷酸化水平。3. 不依赖于磷酸化抗体。在实际应用中，Western Blot与质谱分析方法各有各的好，谁也无法完全被另一种方法所替代。所以在选择测定磷酸化修饰的时候还应该根据具体需要来决定。如果研究的蛋白正好有商业化的磷酸化抗体，那么lucky you，你可以选择Western Blot进行快速磷酸化测定研究。但是如果你所研究的蛋白质没有可用的商业化磷酸抗体，或是抗体价效过低，亦或是需要大规模地检测细胞内磷酸化蛋白的水平的话，质谱检测会是更好地选择。江苏蛋白质泛素化修饰组学

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