化学方法比物理方法改。联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。[130]化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸酯、碳化二亚胺、叠氮二苯基磷等，其中戊二醛是应用较比较广的试剂，大量实验证明：戊二醛能提供有效交联，但有细胞毒性，且其用量难以控制。另外，随着交联度的增加，吸水能力和膨胀度却会降低。酰基叠氮化物、聚环氧化物或京尼平交联等，不会引入明显的毒性，且可获得理想的交联效果。所见报道中，多使用单一交联剂对胶原蛋白交联改性，但也有使用混合交联剂的，如为了解决人工心脏瓣膜晚期钙化问题，筛选出环氧丙烷化学改性戊二醛处理生物瓣的方法，可明显减低瓣膜组织胶原蛋白末端游离羧基含量。动物实验表明，经改性后的瓣膜组织能保持较好的组织稳定性和机械抗张强度、免疫原性测试为阴性，符合临床应用。在这些酶的较适作用温度下提取可能会破坏胶原蛋白的某些功能特性和生物活性。湖北大豆胶原蛋白肽

   胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在～。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量比较低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成。山东骨胶原蛋白口服液改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢。

胶原蛋白肽的功效与作用：

1、锁水美白：鱼类胶原蛋白肽可丰满真皮层中的胶原蛋白曾，将皮肤细胞支撑起来，能***锁住水分，防止水分流失，保持皮肤湿润嫩滑，并且含有大量的羟基，不仅可以改善皮肤的亮度，还具有增白作用；2、预防、淡化色斑：鱼胶原蛋白肽中的多肽可以让皮肤细胞之间的粘结更加紧密，不给皮肤黑色素、***有藏身之地，并且胶原蛋白还可以阻止络氨酸转化成黑色素，有效防止黑色素的沉淀，让皮肤色斑得到改善。3、延缓衰老：保养胸部：可以修复破损老化的弹性纤维网，恢复皮肤的弹性，使胸部更具弹性。另外，胶原蛋白可以消除体内的自由基，防止氧化并减少皮肤老化。

   酸法处理时，反应强烈，水解彻底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取时，根据酸浓度、水解温度、水解时间等条件的不同，可以得到分子量不均的胶原水解物。但是在即使中等浓度酸彻底水解过程中色氨酸也会全部被破坏，丝氨酸和酪氨酸也会部分被破坏，且设备腐蚀严重。因此，酸法溶出生物医用胶原要准确控制酸度、温度、时间等影响因素。由于各种不足，酸法很少单独使用，一般和酶法配合。比如以猪皮为原料，在柠檬酸（）和胃蛋白酶协同下提取胶原蛋白。在处理后的猪皮中加（）处理一段时间，然后再用NaCL盐析，现在提取率为，提取物保持了完整三股螺旋结构的I型胶原蛋白。还有人以雏鸡胸软骨为原材料，在，在4℃，20000r条件下离心20min，现在应用DEAE-SephadexA-50进行离子交换层析，之后透析，再用NaCL盐析，现在得到纯化的胶原蛋白Ⅱ型。胶原蛋白保持角质层水分及纤维结构的完整性，改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢。

随着年龄的增长，弹性蛋白的生物合成不仅会减慢，皮肤中现有的弹性纤维也会开始退化，并且会在现有的弹性蛋白中积聚。这意味着你的皮肤会失去反弹能力。另外外在的太阳损伤(光损伤或光老化)会加剧了弹性蛋白的降解，导致大多数弹性蛋白纤维在皮肤中出现异常，这就是为什么老化的皮肤看起来皱纹，松弛和松散。而且皮肤失去的胶原蛋白和弹性蛋白越多，皮肤上出现的皱纹和细纹就越多，这就是为什么提高皮肤中的胶原蛋白和弹性蛋白水平非常重要的原因。人体的吸收是以肽的方式进行，食用蛋白肽的吸收利用率可达100%。吉林大豆胶原蛋白原料厂家

胶原蛋白肽是**适宜人体吸收的分子量。湖北大豆胶原蛋白肽

   交联指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是较常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。[74][127]物理方法通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射、重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254nm紫外灯20cm高度，照射1～5h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶原膜的萎缩温度Ts和抗胶原酶解的能力均明显高于未交联胶原膜。[128]重度脱水也是胶原蛋白物理改性中常使用的方法，该法是通过脱水导致胶原分子间交联，从而增加变性温度，改善胶原的性能。改性后胶原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影响了膜与成骨细胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的优点是可避免外源性有毒化学物质进入胶原内，缺点是胶原膜交联度低，且难以获得均匀一致的交联。湖北大豆胶原蛋白肽

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