蛋白质乙酰化修饰鉴定流程：1. 组织/细胞破碎，提取、提纯目的蛋白质。2. 使用胰蛋白酶将目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特异性乙酰化抗体对乙酰化修饰肽段进行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS对富集的乙酰化肽段进行鉴定分析。5. 数据分析，并对鉴定的乙酰化位点的生物学功能进行解释预测。随着蛋白质组研究的发展，我们越来越深刻地意识到，对于生物体生命活动的管理和调控过程，密切相关的不只是单个蛋白质层面的修饰状态，更重要的是研究蛋白质组学水平研究在翻译后修饰的动态变化。高质、高效的蛋白质翻译后修饰富集技术和丰富的、准确的定量手段使得研究蛋白质水平的翻译后修饰组学成为现实，借助这些组学研究手段能够实现不同生理病理状态下生物样本在翻译后修饰水平上的定量比较，深入地揭示翻译后修饰水平的波动与生物生命活动的密切联系。蛋白质翻译后修饰组学磷酸化修饰具有灵活的特性。广州蛋白质泛素化修饰组学分析研究

蛋白质磷酸化修饰组学技术：蛋白质的磷酸化修饰是生物体内重要的共价修饰方式之一。磷酸化修饰本身所具有的简单、灵活、可逆的特性，以及磷酸基团的供体ATP的易得性，使得磷酸化修饰被真核细胞所选择接受成为一种普遍的调控手段。蛋白质的磷酸化和去磷酸化这一可逆过程，几乎调节着包括细胞的增殖、发育、分化、细胞骨架调控、细胞凋亡、神经活动、肌肉收缩、新陈代谢发生等生命活动的过程，并且可逆的蛋白质磷酸化是目前所知道的主要的信号转导方式。目前已经知道有许多人类疾病是由于异常的磷酸化修饰所引起，而有些磷酸化修饰却是某种疾病所导致的后果。四川蛋白质糖基化修饰组学研究常见的蛋白质翻译后修饰包括乙酰化。

蛋白质糖基化修饰组学技术：糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网和高尔基体等部位。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基共价结合。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。

质谱分析蛋白翻译后修饰：相对于蛋白质印迹等技术，质谱技术能更有效的对蛋白质的翻译后修饰进行分析，且可以对常规的Western blot 翻译后修饰蛋白鉴定进行补充。质谱分析蛋白翻译后修饰一般使用自下而上的基于肽段的方法。但是自下而上的质谱方法无法保证可以完全识别目的蛋白的特定翻译后修饰，因为质谱是通过蛋白质序列内的多个肽段来鉴定的，这很大程度上降低了翻译后修饰肽段被识别的机会。一种提高质谱仪检测到修饰肽段数量的策略是使用PTM亲和试剂进行肽段富集，而不是使用PTM亲和试剂进行蛋白富集，这将减少富集的未修饰肽段的数量。蛋白质翻译后修饰是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。

蛋白质翻译后修饰：蛋白质的翻译后修饰通过可逆的共价键将小分子或蛋白质与底物蛋白质上特定的氨基酸结合，调控着底物的酶活性、功能以及三级结构的变化。各种蛋白质翻译后修饰在信号通路和网络中发挥着重要的作用，翻译后修饰系统的紊乱将导致一系列疾病的发生。通过实验的方法鉴定蛋白质翻译后修饰的位点需要耗费大量的资金和时间，并且酶反应的优化常常难以实现。而计算的方法则能够快速、准确的预测酶特异性的底物蛋白质及其修饰位点。乙酰化修饰是体内保守的可逆转的蛋白修饰。湖北琥珀酰化修饰蛋白质组学方法

常见的蛋白质翻译后修饰包括泛素化。广州蛋白质泛素化修饰组学分析研究

蛋白磷酸化修饰过程：蛋白磷酸化修饰这一过程是通过蛋白激酶催化，将磷酸基团从ATP转移到多肽底物的丝氨酸、苏氨酸，或酪氨酸残基上。并且磷酸化修饰的过程是可逆的，去磷酸化反应由蛋白磷酸酶催化完成。蛋白磷酸化检测方法：Western Blot检测方法：Western Blot是检测蛋白磷酸化水平的常用方法，主要过程为先利用SDS-PAGE分离蛋白质，随后将蛋白质转移到PVDF膜上，然后使用特异性识别磷酸化蛋白的抗体来鉴定目标蛋白的磷酸化水平。只有被磷酸化修饰的蛋白才会在相应分子质量的地方显现特异性蛋白条带。广州蛋白质泛素化修饰组学分析研究

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