泛素化修饰PRM定量验证：原理： 泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。首先对泛素化的蛋白进行胰酶消化，在赖氨酸的修饰位点上会产生两个甘氨酸的残基(K-GG)，利用对泛素化赖氨酸（K-GG）具有高亲和力的基序抗体，特异性富集复杂样本中的泛素化肽段，结合LC-MS/MS蛋白质定量方法，实现大规模泛素化蛋白质定性定量分析。蛋白质翻译后修饰组学是什么？哈尔滨蛋白质丙二酰化修饰组学

蛋白翻译后修饰位点鉴定：蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）几乎参与了细胞所有正常生命活动的过程，并发挥十分重要的调控作用。蛋白质修饰位点能够影响蛋白的多种属性，包括蛋白质折叠、活性以及之后的功能，对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。技术特点：时间快，周期短；识别位点准确，采用高分辨率质谱技术可以准确定位到发生修饰的氨基酸位点。适用范围：已知蛋白序列；明确翻译后修饰的类型。湖北蛋白质糖基化修饰组学研究磷酸化修饰蛋白质组的研究主要集中于真核生物中普遍存在的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的磷酸化。

定量磷酸化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质发生磷酸化是重要的翻译后修饰，它与信号传导、细胞周期、生长发育机理等诸多生物学问题有密切关系。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。将磷酸化肽段TiO2富集技术和iTRAQ/TMT/Lable free技术相结合，实现对磷酸化蛋白质组学的定量研究。技术原理：在磷酸化肽段富集前先进行 iTRAQ/TMT 标记，然后通过 TiO2 富集方法获得高纯度的磷酸化肽段，之后结合高分辨率质谱完成对样品的定量分析。

泛素化修饰蛋白质组学有些什么？泛素化可以生产出单泛素化或多泛素化蛋白质。后者在当7个赖氨酸残基的泛素与另一个泛素的甘氨酸C端连接形成。这种泛素分子链接在生物过程中起到重要的作用。共价结合泛素的蛋白质能被蛋白酶识别并降解，这是细胞内短寿命蛋白质和一些异常蛋白降解的普遍途径。泛素化及类泛素化蛋白在细胞分裂，自噬，DNA修复，免疫应答，细胞消亡等方面同样起到关键作用。与消化道内进行的蛋白质水解不同，从泛素与蛋白的结合到将蛋白水解成小的肽段，整个水解过程需要能量参与。人们开始意识到泛素-蛋白酶系统是一个对于真核细胞非常重要的调节系统。磷酸化修饰蛋白质组学是原核生物和真核生物中比较重要的调控修饰形式。

定量N-糖基化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质的N-糖基化位点修饰是重要的蛋白质翻译后修饰之一，主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用。蛋白质的N-糖基化修饰位点具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X为除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。蛋白质翻译后修饰PTMs通常包括磷酸化，糖基化，泛素化，亚硝基化，甲基化，乙酰化，脂质化和蛋白水解。蛋白质琥珀酰化修饰组学主要方式

蛋白质翻译后修饰组学的特征，虽然具有挑战性，但提供了对病因学过程下的细胞功能的无价的洞察。哈尔滨蛋白质丙二酰化修饰组学

泛素化修饰蛋白质组学的介绍：泛素由76个氨基酸组成，高度保守，普遍存在于真核细胞内，故名泛素。泛素化是可逆的，依赖ATP并且通过泛素刺激酶E1，泛素结合酶E2，泛素连接酶E3一系列催化反应所致。这些特殊的酶包括泛素酶，结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。哈尔滨蛋白质丙二酰化修饰组学