蛋白质糖基化修饰组学技术服务：糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网和高尔基体等部位。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基共价结合。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用比较普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。质谱可以用于已知和未知的翻译后修饰检测。河南丙二酰化修饰蛋白质组学技术服务

蛋白质翻译后修饰组学产品：常规的蛋白质组学研究往往只关注不同生理、病理条件下蛋白质表达水平的变化。然而，越来越多的研究发现，许多重要的生命活动、疾病发生不仅与蛋白质的丰度相关，更重要的是被各类蛋白质翻译后修饰所调控。因此深入研究蛋白质翻译后修饰对揭示生命活动的机理、筛选疾病的临床标志物、鉴定药物靶点等方面都具有重要意义。由于翻译后修饰的蛋白质在生物样本中含量低、动态范围广，质谱分析前需要对修饰进行富集以提高其丰度。深圳亚硝基化修饰蛋白质组学翻译后修饰是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。

蛋白质翻译后修饰组学：翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。

乙酰化修饰蛋白组学介绍：蛋白质乙酰化(Acetylation)是蛋白在乙酰基转移酶(或非酶)的催化下，将乙酰基团转移并添加在蛋白赖氨酸残基或蛋白N端上的过程，在调控蛋白质功能、染色质结构和基因表达中起重要作用。乙酰化修饰主要分为两类：蛋白N端的乙酰化修饰和蛋白赖氨酸上的乙酰化修饰。N端乙酰化修饰大部分发生在真核生物的蛋白上，由N乙酰转移酶(NATs)催化；赖氨酸上的乙酰化修饰是一个可逆的过程，主要由赖氨酸乙酰化酶(KATs)和赖氨酸去乙酰化酶(KDACs)催化。蛋白质翻译后修饰组学有什么重要的作用呢？

泛素化修饰蛋白质组学的介绍：泛素由76个氨基酸组成，高度保守，普遍存在于真核细胞内，故名泛素。泛素化是可逆的，依赖ATP并且通过泛素刺激酶E1，泛素结合酶E2，泛素连接酶E3一系列催化反应所致。这些特殊的酶包括泛素酶，结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。蛋白质翻译后修饰有什么生物学意义？蛋白质琥珀酰化修饰组学主要技术

翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。河南丙二酰化修饰蛋白质组学技术服务

泛素化修饰蛋白质组学：泛素是一种由76个氨基酸组成的多肽，在真核生物中高度保守，可通过异肽键与目标蛋白赖氨酸残基的氨基进行共价连接。泛素化蛋白的富集主要基于标记，泛素用亲和标签（通常为6xHis）进行标记，并通过镍螯合色谱亲和提取泛素化蛋白。由于泛素的C端为Arg-Gly-Gly结构，经胰蛋白酶水解后，Gly-Gly保留在修饰蛋白的肽链上，使肽的质量增加114，因此可作为泛素定位位点的质量标记。用HPLC对样品进行预分离，使用针对特定残留结构的抗体富集泛素化肽，可很大程度上提高泛素化蛋白的浓度。串联质谱可以鉴定泛素化位点。河南丙二酰化修饰蛋白质组学技术服务