蛋白翻译后修饰位点鉴定：蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）几乎参与了细胞所有正常生命活动的过程，并发挥十分重要的调控作用。蛋白质修饰位点能够影响蛋白的多种属性，包括蛋白质折叠、活性以及之后的功能，对于蛋白质修饰位点的发现及研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。技术特点：时间快，周期短；识别位点准确，采用高分辨率质谱技术可以准确定位到发生修饰的氨基酸位点。适用范围：已知蛋白序列；明确翻译后修饰的类型。蛋白质翻译后修饰的作用主要是改变蛋白质的定位。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学鉴定

琥珀酰化修饰蛋白质组鉴定：蛋白质琥珀酰化修饰是新近发现的一种蛋白质翻译后修饰，是在琥珀酰辅酶 A 的介导下将一个负电荷四碳琥珀酰基转移到赖氨酸残基的伯胺上的过程。赖氨酸琥珀酰化在真核细胞及原核细胞中普遍存在，参与调控包括三羧酸循环，氨基酸代谢以及脂肪酸代谢在内的多个代谢信号通路。琥珀酰化蛋白质组以组织、细胞等较为复杂样本为研究对象，目的在于鉴定样品中发生琥珀酰化修饰的蛋白质以及相应的琥珀酰化修饰位点。琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好。蛋白质丙二酰化修饰组学主要技术蛋白质乙酰化也是一种可逆的酶促反应过程。

蛋白质翻译后修饰的重要性：翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰，以介导适当的蛋白质折叠或稳定，或将新生蛋白质引导到不同的细胞区室（例如，细胞核、膜）。折叠和定位完成后发生其他修饰，以刺激或灭活催化活性或以其他方式影响蛋白质的生物活性。蛋白质也与靶向降解蛋白质的标签共价连接。除了单一的修饰外，蛋白质通常还通过翻译后切割和通过蛋白质成熟的分步机制增加功能基团的组合进行修饰。分析蛋白质及其翻译后修饰对于心脏病、神经退行性疾病和糖尿病的研究尤为重要。PTMs 的特征，虽然具有挑战性，但提供了对病因学过程下的细胞功能的无价的洞察。在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。幸运的是，这些技术障碍正在用各种新的和精炼的蛋白质组学技术来克服。

琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好；通过高分辨率、高扫描速度的质谱，对富集的琥珀酰化肽段进行大规模鉴定；结合常用的定量技术可对不同样品间的琥珀酰化水平差异进行定量比较。适用范围：药物作用靶点研究；疾病标志物筛选；植物胁迫/抗逆研究；作用机制研究；要求物种具有蛋白质参考数据库、EST序列（转录组）或基因组注释信息。应用方向：线粒体代谢、生物合成与代谢、中心代谢途径、炎症与疾病。蛋白质的翻译后修饰通过可逆的共价键将小分子或蛋白质与底物蛋白质上特定的氨基酸结合。

蛋白质糖基化修饰组学技术怎么确定位点？蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该处理致使Asn分子量增加2.9890Da。之后用高精度LC-MS质谱仪检测脱糖后的肽段，并通过MASCOT软件检索数据库，确认脱糖后分子量与其理论分子量的变化以及糖基化修饰肽段的序列，从而确定该蛋白质的N-糖基化位点。琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好。乙酰化修饰是体内保守的可逆转的蛋白修饰。贵阳蛋白质磷酸化修饰组学质谱鉴定

在早期的研究中，乙酰化修饰一直被认为是真核细胞所特有的一种翻译后修饰。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学鉴定

泛素化修饰蛋白质组学的作用：泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。技术原理是首先将蛋白样本酶解成肽段混合物，然后使用液相色谱对酶解后的肽段混合物进行组分分离以降低样本复杂程度，然后通过高质量的泛素化修饰抗体和生物材料对修饰肽段进行富集，之后上样至液相色谱-串联质谱中进行分析定量。技术优势：高特异性的修饰抗体；高分辨率、高灵敏度质谱仪；鉴定通量高；可与代谢组学等进行多组学联合分析。杭州亚硝基化修饰蛋白质组学鉴定