蛋白质翻译后修饰的重要性：翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰，以介导适当的蛋白质折叠或稳定，或将新生蛋白质引导到不同的细胞区室（例如，细胞核、膜）。折叠和定位完成后发生其他修饰，以刺激或灭活催化活性或以其他方式影响蛋白质的生物活性。蛋白质也与靶向降解蛋白质的标签共价连接。除了单一的修饰外，蛋白质通?；雇ü牒笄懈詈屯ü鞍字食墒斓姆植交圃黾庸δ芑诺淖楹辖行奘?。分析蛋白质及其翻译后修饰对于心脏病、神经退行性疾病和糖尿病的研究尤为重要。PTMs 的特征，虽然具有挑战性，但提供了对病因学过程下的细胞功能的无价的洞察。在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。幸运的是，这些技术障碍正在用各种新的和精炼的蛋白质组学技术来克服。通过蛋白质翻译后修饰也进一步增加了细胞通路机制和生命活动的多样性和复杂性。贵州甲基化修饰蛋白质组学分析

定量磷酸化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质发生磷酸化是重要的翻译后修饰，它与信号传导、细胞周期、生长发育机理等诸多生物学问题有密切关系。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。将磷酸化肽段TiO2富集技术和iTRAQ/TMT/Lable free技术相结合，实现对磷酸化蛋白质组学的定量研究。技术原理：在磷酸化肽段富集前先进行 iTRAQ/TMT 标记，然后通过 TiO2 富集方法获得高纯度的磷酸化肽段，之后结合高分辨率质谱完成对样品的定量分析。贵州甲基化修饰蛋白质组学分析蛋白质的翻译后修饰过程极其复杂。

蛋白质糖基化修饰组学技术服务：糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网和高尔基体等部位。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基共价结合。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用比较普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。

蛋白质翻译后修饰加入的官能团反应有：1、乙酰化——通常于蛋白质的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常见的一种，在赖氨酸、精氨酸等的侧链氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的赖氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。6、甘氨酸化——在一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。7、糖化——将糖基加入天冬酰胺、羟离氨酸、丝氨酸或苏氨酸，形成糖蛋白。8、异戊二烯化——加入如法呢醇及四异戊二烯等异戊二烯。9、硫辛酸化——附着硫辛酸的功能性。蛋白质的磷酸化修饰是生物体内重要的共价修饰方式之一。

泛素化修饰蛋白质组学有些什么？泛素化可以生产出单泛素化或多泛素化蛋白质。后者在当7个赖氨酸残基的泛素与另一个泛素的甘氨酸C端连接形成。这种泛素分子链接在生物过程中起到重要的作用。共价结合泛素的蛋白质能被蛋白酶识别并降解，这是细胞内短寿命蛋白质和一些异常蛋白降解的普遍途径。泛素化及类泛素化蛋白在细胞分裂，自噬，DNA修复，免疫应答，细胞消亡等方面同样起到关键作用。与消化道内进行的蛋白质水解不同，从泛素与蛋白的结合到将蛋白水解成小的肽段，整个水解过程需要能量参与。人们开始意识到泛素-蛋白酶系统是一个对于真核细胞非常重要的调节系统。蛋白质的翻译后修饰调控着底物的酶活性、功能以及三级结构的变化。贵阳亚硝基化修饰蛋白质组学技术服务

常见的蛋白质翻译后修饰包括泛素化。贵州甲基化修饰蛋白质组学分析

泛素化修饰蛋白质组学样品要求：1、动物组织的样品量湿重不少于200mg。2、植物细菌、噬菌体等微生物类样品量湿重不少于2g。3、富含杂质或蛋白质含量低的样品量湿重不少于5g；如植物的根，木质部、韧皮部组织等。4、体液类（唾液、羊水、脑脊液等）10mL以上，要保证不能溶血；血清要求500μl以上；尿液要求50mL以上。5、如直接提供蛋白质提取物，浓度不少于2 mg/mL，总量不少于1 mg。为保证实验效果，请尽量告知缓冲液成分，如是否有硫脲、SDS、强离子盐等等。另样品中应不含核酸、脂类、多糖等影响分离效果的成分。6、在细胞器蛋白质组学方面，提取细胞器或亚细胞器后，蛋白沉淀量在1 mg以上。贵州甲基化修饰蛋白质组学分析