蛋白质翻译后修饰组学技术原理：首先将蛋白样本酶解成肽段混合物，然后使用液相色谱对酶解后的肽段混合物进行组分分离以降低样本复杂程度，然后通过高质量的修饰类抗体和生物材料对修饰肽段进行富集，之后上样至液相色谱 - 串联质谱中进行分析，通过相应的数据库检索匹配，一次可鉴定成百上千个修饰位点。蛋白质磷酸化位点分析样品经酶解后，用 TiO2 微球对磷酸化肽段进行富集，富集后的产物由质谱分析，并通过软件完成数据检索。琥珀酰化修饰蛋白质组技术特点：采用主流抗体亲和富集方法，特异性高，富集效率好。乙酰化修饰是原核和真核生物所共有的一种翻译后修饰类型。广州蛋白质丙酰化修饰组学质谱鉴定

磷酸化修饰蛋白质组学：在有机体内，磷酸化是蛋白翻译后修饰中比较普遍的共价修饰形式，同时也是原核生物和真核生物中比较重要的调控修饰形式。磷酸化对蛋白质功能的正常发挥起着重要的调节作用，该过程是由蛋白质激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基转移到底物蛋白质的氨基酸残基，如丝氨酸（Serine，Ser，S）、苏氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的过程，而其逆向过程则是由蛋白质磷酸酶去除相应的磷酸基团。正是这两种酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗与生成使磷酸化成为体内很多生理活动调控的首先选择方式。河南蛋白质糖基化修饰组学主要技术常见的蛋白质翻译后修饰包括泛素化。

蛋白质翻译后修饰组学：翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程。它通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物理、化学性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态、亚细胞定位、折叠及其稳定性以及蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质翻译后修饰的丰度变化在生命活动研究中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。质谱可以分辨蛋白质修饰前和修饰后分子量上的变化，因此只要知道靶蛋白翻译后修饰前后分子量的变化,就能对翻译后修饰方式进行鉴定和定量。

磷酸化修饰蛋白组学应用：蛋白质组（Proteome）泛指一个生命体内所有蛋白质，蛋白质组学（Proteomics）是以蛋白质组为研究对象，研究细胞、组织或生物体蛋白质组成及其变化规律的科学，是对蛋白质进行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鉴定蛋白质的序列、PTM及蛋白之间的相互作用，对比来看，磷酸化蛋白质组（Phosphoproteome）就是蛋白质组中全部的磷酸化蛋白质，而磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics，下文简称PP）就是针对磷酸化蛋白质的全方面的分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量。本来属于蛋白质组学的一个分支，但随着研究的深入，人们在各个领域关于PP都有重大发现，基于PP的研究也越来越多。蛋白质磷酸化修饰组学具有有效性。

定量N-糖基化蛋白质翻译修饰组学：蛋白质的N-糖基化位点修饰是重要的蛋白质翻译后修饰之一，主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用。蛋白质的N-糖基化修饰位点具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X为除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用普遍的分离富集方法。凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合，它们与糖链可逆非共价结合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后，通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。研究蛋白质磷酸化对阐明蛋白质功能具有重要意义。蛋白质丙二酰化修饰组学服务

常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化。广州蛋白质丙酰化修饰组学质谱鉴定

蛋白质翻译后修饰：蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解，几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病疗理和预防的研究中至关重要。蛋白质翻译后修饰 (PTMs) 进一步促进了从基因组水平到蛋白质组复杂性的增加。PTMs 是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用，因为它们调节活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。广州蛋白质丙酰化修饰组学质谱鉴定