糖基化修饰蛋白质组学：蛋白质的糖基化具有异质性。不同的糖链可以连接到同一位点上，不同位点可以连接到同一蛋白质上的不同糖链上。糖基化的异质性严重阻碍了糖蛋白的分离和分析。不同糖类型的相同蛋白质，在电泳上会出现分散的条带，导致信号分散。此外，对低丰度蛋白质的识别性差导致糖蛋白在色谱图中分离不佳，质谱中有一簇分子量不准确的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用现有的技术体系对糖基化蛋白的糖基化肽段进行分离和富集，消除糖基化的异质性及其对质谱的影响，标记糖基化位点。从而实现高通量糖蛋白和糖基化位点的识别。常用的糖蛋白分离和富集技术有：a. 凝集素亲和技术；b. 肼化学富集；c. 亲水性相互作用色谱法；d. β-消除/迈克尔加成反应。基于质谱的糖蛋白鉴定和糖基化位点测定方法有：a. PNGase F酶法；b. Endo H酶法；c. 三氟甲烷磺酸(TFMS)法。蛋白质磷酸化修饰组学具有全方面性。杭州蛋白质棕榈酰化修饰组学价钱

蛋白质翻译后修饰分析策略：早期蛋白质组研究的大部分工作集中在细胞生长的不同时期，或疾病或有丝分裂原刺激后的蛋白质表达水平的变化。然而，许多生命过程不仅受蛋白质的相对丰度控制，还受时空分布可逆的翻译后修饰控制。因此，揭示翻译后修饰的规律是了解蛋白质复杂性和多样的生物学功能的前提。蛋白质的翻译后修饰是一个复杂的过程。目前，发现的比较常见的修饰类型是糖基化、泛素化和磷酸化。样品中翻译后修饰蛋白质含量低、动态范围广给相关研究带来了很大的挑战。基于翻译后修饰蛋白的异质性和相对丰度低的特点，主要利用凝胶、生物质谱和生物信息学工具对其进行研究。用于PTM分析的质谱方法类似于用于“常规”蛋白质鉴定的方法，包括自下而上、自中而下和自上而下的蛋白质组学分析。深圳蛋白质丙二酰化修饰组学分析研究泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。

泛素化修饰蛋白质组学的作用：泛素化、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。技术原理是首先将蛋白样本酶解成肽段混合物，然后使用液相色谱对酶解后的肽段混合物进行组分分离以降低样本复杂程度，然后通过高质量的泛素化修饰抗体和生物材料对修饰肽段进行富集，之后上样至液相色谱-串联质谱中进行分析定量。技术优势：高特异性的修饰抗体；高分辨率、高灵敏度质谱仪；鉴定通量高；可与代谢组学等进行多组学联合分析。

泛素化修饰蛋白质组技术原理：首先将蛋白样本酶解成肽段混合物，然后使用液相色谱对酶解后的肽段混合物进行组分分离以降低样本复杂程度，然后通过高质量的泛素化修饰类抗体和生物材料对修饰肽段进行富集，之后上样至液相色谱-串联质谱中进行分析定量。技术优势：1、高特异性的修饰类泛抗体；2、高分辨率、高灵敏度质谱仪；应用领域：泛素化修饰还参与了细胞周期、增殖、细胞凋亡、分化、转录调控、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。蛋白质发生翻译后修饰时其分子质量会发生响应的改变，通过质谱能够精确测定蛋白质或多肽的分子质量。

蛋白质乙酰化修饰组学技术服务：乙酰化修饰是体内高度保守的可逆转的蛋白修饰，对细胞核内转录调控因子的刺激有着非常重要的作用。此外，还存在大量的非组蛋白乙酰化修饰参与了代谢通路及代谢酶活性的调节。乙酰化修饰组学技术服务采用肽段预分离降低高丰度组蛋白对蛋白乙酰化鉴定的影响，再结合免疫共沉淀通过高效的抗体富集乙酰化的肽段，从而实现大规模乙酰化的鉴定及定量。蛋白质泛素化修饰组学技术服务：泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰。泛素-蛋白酶体系统介导了真核生物体内80%~85%的蛋白质降解。此外，泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位，调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化。杭州蛋白质棕榈酰化修饰组学价钱

质谱可以用于已知和未知的翻译后修饰检测。杭州蛋白质棕榈酰化修饰组学价钱

蛋白质翻译后修饰加入的官能团反应有：1、乙酰化——通常于蛋白质的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常见的一种，在赖氨酸、精氨酸等的侧链氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的赖氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。6、甘氨酸化——在一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。7、糖化——将糖基加入天冬酰胺、羟离氨酸、丝氨酸或苏氨酸，形成糖蛋白。8、异戊二烯化——加入如法呢醇及四异戊二烯等异戊二烯。9、硫辛酸化——附着硫辛酸的功能性。杭州蛋白质棕榈酰化修饰组学价钱