胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在～。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量比较低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成。 水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。云南大豆胶原蛋白粉

    一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段比较大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n周期性排列，其中X、Y位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量比较高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少。 广东小分子胶原蛋白肽口服液胶原三肽的用途化妆品中的作用保湿、滋养、亮肤、紧肤、防皱、修复。

    有人对海参胶原研究发现，刺参体壁含蛋白，其中70%为胶原蛋白。氨基酸分析，胶原富含丙氨酸和羟脯氨酸，但羟赖氨酸含量较少，SDS电泳及SP凝胶柱分析发现其胶原组成为(α1)2α2。还有人从仿刺参（）提取胶原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶涨，用氢氧化钠除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白，并进一步利用SephacrylS-300HR凝胶过滤和DEAE-52阴离子交换除去多糖，获取胶原蛋白纯品。SDS-PAGE电泳表明胶原分子的组成为(α1)3，且α链类似于脊椎动物Ⅰ型胶原的α1链，热收缩温度为57℃，低于牛皮胶原5℃。还有人对采自日本Senzaki海湾的Stomolopusmeleagri水母的外伞组织进行了分析。整个中胶层被分成三部分，利用醋酸首先将冻干的水母中胶层分为酸溶性蛋白和酸不溶性物质，利用NaCl溶液将酸溶性蛋白分为酸溶性胶原蛋白和酸溶性非胶原蛋白，而不溶入醋酸的中胶层经胃蛋白酶处理后大多变为可溶性的胶原质。然后利用氨基酸分析仪对分离得到的三部分的组成分别进行分析。发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的。经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个独特α链组成。

    采用酶法提取胶原蛋白时，必须严格控制提取条件：首先，酶作用时间必须适当。如果时间过短，胶原蛋白就不能充分释放到提取液中，影响提取率；如果酶作用时间过长，胶原蛋白会水解过度，产生过多的苦味小分子低聚肽，不仅会增加分离纯化的难度，也会影响胶原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解温度要适宜。温度过低，酶的作用效果不明显；温度过高会引起酶的失活和胶原蛋白的变性。据报道，当介质pH略低于中性时，胶原蛋白的变性温度为40～41℃，当介质pH为酸性时，胶原蛋白的变性温度为38～39℃，而且鱼皮胶原蛋白的变性温度要比猪皮胶原蛋白的变性温度低7～12℃。所以，如果要使提取的胶原蛋白具有良好的生物活性，在提取过程中应使提取温度低于变性温度。第三，需选用适当的酶。一般从陆生哺乳动物组织中提取胶原蛋白时，采用胃蛋白酶在其较适作用温度下进行提取是合理的，但对于鱼类等水生动物，由于其胶原蛋白的变性温度比陆生哺乳动物低，因此许多蛋白酶便不适用，如果在这些酶的较适作用温度下提取可能会破坏胶原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取胶原蛋白及其多肽的研究主要是从动物皮及其加工副产物中。 胶原三肽共同达到舒展粗纹，淡化细纹的功效！

    将胶原蛋白和聚乙烯吡咯烷酮溶在柠檬酸缓冲液里制得胶原蛋白-PVP聚合物（C-PVP），用于受伤骨骼的加固不仅效果好，安全性也高，即使长周期的连续用药，不管是实验还是临床试验都不表现出淋巴肿大、DNA损伤，不会引起肝和肾的代谢紊乱，也不诱发人体产生抗C-PVP的抗体。有人研究了膳食铜缺乏与老鼠心脏胶原蛋白含量之间的关系。通过SDS-PAGE分析，再用考马斯亮蓝染色，结果表明检测改变了的胶原蛋白的额外代谢特征可预测铜缺乏；由于肝脏纤维化可减少蛋白质含量，因此还可通过测定肝脏中胶原蛋白的含量来预测肝脏纤维化。Anoectochilusformosanus的水提取物（AFE）则可降低CCl4诱发的肝脏纤维化，降低肝脏胶原蛋白的含量。胶原蛋白还是巩膜的主要成分，对眼睛的作用也非常重要，如果巩膜中胶原蛋白的合成减少而降解增加就会导致近视。 胶原三肽主要具有以下功能：保湿。福建海鲷鱼胶原蛋白肽原液

胶原蛋白保持角质层水分及纤维结构的完整性，改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢。云南大豆胶原蛋白粉

所以，若想提取结构完整、使用安全的胶原蛋白，很少采用此方法。有关单独采用碱法提取胶原蛋白的报道不多，一般是碱法提取和酸法提法结合使用。比如在4℃条件下，鱼骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h，再用2.5%NaCl浸泡6h去除杂蛋白，用10%的异丙醇溶液去除脂肪，0.1moL/L的柠檬酸浸泡3d，现在得到无色无味的胶原蛋白，提取率为11.87%。注意，无论酸法或碱法，均可有效地提取胶原蛋白，有人分别采用醋酸-盐酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨胶原蛋白，提取率基本相当。但是，这两种方法提取胶原蛋白不仅容易影响胶原蛋白的生物活性，而且提取后产生的酸性或碱性废液必须进行适当处理，以避免对环境造成污染。云南大豆胶原蛋白粉

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