单克隆抗体：通过该技术融合形成的杂交瘤（hybridoma），既具有骨髓瘤细胞大量扩增和永生的特性，又具有免疫B细胞合成和分泌特异性抗体的能力。每个杂交瘤细胞由一个B细胞融合而成，而每个B细胞克隆只识别一种抗原表位，因此经筛选和克隆化的杂交瘤细胞只能合成和分泌识别单一抗原表位的特异性抗体，称为单克隆抗体。其优点是结构均一、纯度高、特异性强、效价高、血清交叉反应少、制备成本低；缺点是鼠源性mAb对人具有较强的免疫原性，反复免疫人体后可诱导产生人抗鼠抗体，从而削弱了其作用，甚至导致机体组织细胞的免疫病理损伤，因此需要进一步通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。抗体在疫苗接种后的产生是一种主动免疫应答，提供长期的保护作用。深圳IgG抗体基因

由杂交瘤单细胞克隆所产生的单克隆抗体只能特异性地与抗原分子上的一个抗原决定簇结合，抗体成分均一，抗体的结构、氨基酸顺序、特异性等都是一致的，且在培养过程中只要不发生变异，不同时间内分泌的抗体都能保持同样的结构和功能。用这种技术可按需要生产大量很纯的单一抗体，这些是用普通血清学方法所不能达到的。单克隆抗体的发展经历了鼠源性单克隆抗体、嵌合性单克隆抗体、人源化单克隆抗体和全人源单克隆抗体四个阶段。特别是全人源单克隆抗体，其可变区和恒定区都是人源的，这类抗体药物具有高亲和力、高特异性、几乎没有毒副作用等优点，克服了动物源抗体及嵌合抗体的各种缺点，成为调理性抗体药物发展的必然趋势；安徽异种抗体研发团队单克隆抗体的研究有助于了解免疫系统的功能。

抗体介导I型超敏反应。IgE为亲细胞抗体，可通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE高亲和力Fc受体结合，使其致敏。当相同的变应原再次进入机体时，可以直接与致敏靶细胞表面的特异性IgE结合，促使这些细胞合成和释放生物活性物质，引起I型超敏反应。在人类，lgG是能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白，称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制，对于新生儿抗传染具有重要意义。另外，sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。

抗体特性和功能：IgM占血清Ig总量的5%～10%，血清浓度约为1mg/ml。单体IgM以膜结合型表达于B细胞表面，构成B细胞抗原受体，只表达mlgM是未成熟B细胞的标志。分泌型IgM为五聚体，是分子量很大的Ig，沉降系数为19S，称为巨球蛋白（macroglobulin），一般不能通过血管壁，主要存在于血液中。五聚体IgM含有10个Fab段，具有很强的抗原结合能力；含有5个Fc段，比IgG更易启动补体。天然血型抗体为IgM，血型不匹配的输血，可导致严重的溶血反应。IgM是个体发育过程中很早合成和分泌的抗体，在胚胎发育晚期的胎儿即能产生IgM，故脐带血lgM升高提示胎儿有宫内传染（如风疹病毒或巨细胞病毒等传染）。IgM也是初次体液免疫应答中很早出现的抗体，是机体抗传染免疫的“先头”；血清中IgM升高，提示新近发生传染，可用于传染的早期诊断；多克隆抗体可以用于检测特定蛋白质在不同组织和细胞中的表达情况。

抗体特性和功能：IgG于出生后3个月开始合成，3～5岁接近成人水平。IgG是血清和体液中含量很高的抗体，占血清总Ig的75%～80%。人lgG有4个亚类，根据其在血清中浓度的高低排序，分别为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG的半衰期为20～23天，是再次免疫应答产生的主要抗体，其亲和力高，在体内分布普遍，具有重要的免疫效应，是机体抗传染的“主力军”。IgG1、IgG2和IgG3可以穿过胎盘屏障，在新生儿抗传染免疫中起重要作用。IgG1、lgG2和IgG3能通过经典途径活化补体，并可与巨噬细胞、NK细胞表面Fc受体结合，发挥调理作用、ADCC作用等；人IgGl、IgG2和IgG4可通过其Fc段与葡萄球菌蛋白A（SPA）结合，借此可纯化抗体，并用于免疫诊断。某些自身抗体如抗甲状腺球蛋白抗体、抗核抗体，以及引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗体也属于IgG；多克隆抗体可以提供更高的信号强度，因为多个细胞克隆同时产生抗体。深圳IgG抗体基因

多克隆抗体可以通过亲和层析或凝集素亲和纯化方法进行纯化，以获得较高纯度的抗体。深圳IgG抗体基因

抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。深圳IgG抗体基因