Ⅺ型胶原是异三聚体，其组成为α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型胶原是软骨的微量成分，在软骨胶原纤维的形成和软骨基质的组成中起着重要作用，且常与Ⅱ型胶原共存。陆生生物的软骨组织较水生生物含量高的多，所以Ⅱ型胶原的研究的对象大多是陆生生物，虽然在1984年已经从鲨鱼的软骨中分离出来Ⅱ型胶原，但是从水产动物提取Ⅱ型胶原的研究并不多。ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚，同源性较高，还有不同的亚类，主要存在于肺、肝脏和肾脏等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族，含有其他胶原所没有的C末端非三螺旋区（non-triple-heli-cal regions，NC1），这一特殊结构使其与其他只由三螺旋结构组成的胶原相比拥有更好的灵活性。ⅩⅧ型胶原的研究主要集中在医学和分子生物学领域，如胚胎中的转录表达。酶解胶原蛋白的工艺主要分为单酶水解法和多酶水解法。吉林鱼胶原蛋白

    有人以猪骨为原料，用蛋白酶的酶解反应代替传统制胶工艺，对骨胶原的酶解反应与酶法制胶工艺进行了试验研究。结果表明：以胃蛋白酶对骨胶原的提取率比较高（），其次是胰蛋白酶（），接下来是中性蛋白酶（），现在是碱性蛋白酶（）。并且通过单因素和正交试验对胃蛋白酶酶解反应中各主要影响因素进行了优化。试验结果表明，胃蛋白酶提取的比较好条件是，胃蛋白酶的浓度是1%，在，然后在浓度为10%（w/v）的NaCL溶液中盐析24h，现在骨胶原的回收率为，骨胶原的提取率为?；褂腥擞梦傅鞍酌柑崛≈砥そ涸鞍祝直鹪谒?、2、6、10、14、18、22、26h时对四种不同胃蛋白酶用量（分别为1%、2%、、3%）的试样取样检测，采用一阶HILL方程模拟胃蛋白酶提取猪皮胶原蛋白的进程以及胃蛋白酶水解速率的衰减过程，现在得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解时间提取率比较大?；褂腥擞靡孕孪手砥の希?0-52℃的条件下用胰酶进行水解，在酶用量为5000：1～10000：1，pH值为9，反应2－3h，原料：水为1：2的条件下酶解。结果表明：总蛋白质的提取率≥80%。 吉林牡蛎胶原蛋白原液！胶原蛋白与胶原肽均具有保湿的作用。

爱美的人士都知道，猪蹄、凤爪等这样的食物中含有丰富的胶原蛋白，多吃可以美容养颜，而事实并非如此。实践证明，猪蹄、凤爪等等这些食物中的胶原蛋白分子量非常大，极不容易被人体吸收。皮肤真正需要的胶原蛋白，其实是一种由3个氨基酸分子组成的胶原蛋白即“胶原三肽”。在我们日常生活中，我们会观察到下面的现象，它们很好的解释了胶原蛋白、多肽、氨基酸之间的关系。胶原蛋白就好比一锅才煮了一会儿的奶白色鸡汤，待一段时间后，又变为清汤，现在煮成一锅高汤，就如胶原蛋白被不断分解后，现在分解成为较小的氨基酸，氨基酸分子进入人体后，合成胶原蛋白，较终被人体吸收。

    胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中间区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。 胶原三肽主要具有以下功能：保湿。

    一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280nm，直径约；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是，胶原分子的交错引起约有。由于胶原是细胞外间质成分，在体内以不溶性大分子结构存在，并与蛋白多糖、糖蛋白等结合在一起，因此胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。 补充胶原三肽，能更有效的将皮肤细胞撑起，结合保湿和抑制皱纹的作用。四川复合胶原蛋白

采用不同浓度的氯化钠对提取的胶原蛋白进行盐析处理，可以沉淀出不同类型的胶原蛋白。吉林鱼胶原蛋白

    有人对海参胶原研究发现，刺参体壁含蛋白，其中70%为胶原蛋白。氨基酸分析，胶原富含丙氨酸和羟脯氨酸，但羟赖氨酸含量较少，SDS电泳及SP凝胶柱分析发现其胶原组成为(α1)2α2?；褂腥舜臃麓滩危ǎ┨崛〗涸鞍祝肊DTA和Tris-HCl浸泡溶涨，用氢氧化钠除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白，并进一步利用SephacrylS-300HR凝胶过滤和DEAE-52阴离子交换除去多糖，获取胶原蛋白纯品。SDS-PAGE电泳表明胶原分子的组成为(α1)3，且α链类似于脊椎动物Ⅰ型胶原的α1链，热收缩温度为57℃，低于牛皮胶原5℃?；褂腥硕圆勺匀毡維enzaki海湾的Stomolopusmeleagri水母的外伞组织进行了分析。整个中胶层被分成三部分，利用醋酸首先将冻干的水母中胶层分为酸溶性蛋白和酸不溶性物质，利用NaCl溶液将酸溶性蛋白分为酸溶性胶原蛋白和酸溶性非胶原蛋白，而不溶入醋酸的中胶层经胃蛋白酶处理后大多变为可溶性的胶原质。然后利用氨基酸分析仪对分离得到的三部分的组成分别进行分析。发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的。经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个独特α链组成。 吉林鱼胶原蛋白

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