胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为25、27和30℃，它们的栖息水温分别为26～27、29和32℃，亚氨基酸含量分别为、，与3种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ)]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。 海南省华上生物科技有限公司生产鳕鱼小分子胶原蛋白肽产品、罗非鱼胶原蛋白肽产品。山东小分子胶原蛋白功效和作用

海南省华上生物科技有限公司生产蚕蛹蛋白，肽蚕蛹中的蚕蛹蛋白含量丰富，脱脂蚕蛹中粗蛋白含量可达77%。蚕蛹蛋白是一种全价优良的品质蛋白，其蛋白质的氨基酸配比均衡性好，同时含多种矿物质，微量元素含量丰富，铁、锌含量很高，是一种具有广阔开发前景的优良的品质资源。每100千克蚕蛹所含蛋白质相当于85千克瘦猪肉，或96千克鸡蛋和109千克鲫鱼所含的蛋白质，而且蚕蛹蛋白为一种全价蛋白，氨基酸品种齐全，其中含有18种氨基酸，人体必需的8种氨基酸总量为40.85%，超过世界卫生组织所规定的36%的标准，比猪肉、羊肉、鸡蛋、牛奶中所含的必需氨基酸高几倍，并且必需氨基酸均衡性好，相互比例合宜。江苏复合胶原蛋白采用酶法提取胶原蛋白及其多肽的研究主要是从动物皮及其加工副产物中。

    采用酶法提取胶原蛋白时，必须严格控制提取条件：首先，酶作用时间必须适当。如果时间过短，胶原蛋白就不能充分释放到提取液中，影响提取率；如果酶作用时间过长，胶原蛋白会水解过度，产生过多的苦味小分子低聚肽，不仅会增加分离纯化的难度，也会影响胶原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解温度要适宜。温度过低，酶的作用效果不明显；温度过高会引起酶的失活和胶原蛋白的变性。据报道，当介质pH略低于中性时，胶原蛋白的变性温度为40～41℃，当介质pH为酸性时，胶原蛋白的变性温度为38～39℃，而且鱼皮胶原蛋白的变性温度要比猪皮胶原蛋白的变性温度低7～12℃。所以，如果要使提取的胶原蛋白具有良好的生物活性，在提取过程中应使提取温度低于变性温度。第三，需选用适当的酶。一般从陆生哺乳动物组织中提取胶原蛋白时，采用胃蛋白酶在其较适作用温度下进行提取是合理的，但对于鱼类等水生动物，由于其胶原蛋白的变性温度比陆生哺乳动物低，因此许多蛋白酶便不适用，如果在这些酶的较适作用温度下提取可能会破坏胶原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取胶原蛋白及其多肽的研究主要是从动物皮及其加工副产物中。

胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有天然保湿、美白、防皱、淡斑等作用，可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。而且胶原蛋白对环境的污染也较小。

盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原就会溶解在其中，但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响，有的盐可提高胶原的稳定性，而有的则可降低其构象稳定性，从而对提取天然胶原蛋白很不利。此外，可采用不同浓度的氯化钠对提取的胶原蛋白进行盐析处理，可以沉淀出不同类型的胶原蛋白。胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因。江苏大豆胶原蛋白肽口服液

胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽。山东小分子胶原蛋白功效和作用

    氨基酸分析表明，，每1000个氨基酸残基含有309个甘氨酸，其次为谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分别为98、82和82个残基，羟基脯氨和羟基赖氨酸数也较较高别为40和27。外伞中高的胶原蛋白含量表明水母资源是一个潜在的胶原蛋白源。Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约，呈棒状，由三条肽链组成，其中有两条α(Ⅰ)链，一条Ⅰ型胶原蛋白的电泳图谱[29]α(Ⅱ)链。对机体功能作用较强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常。第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130kD，α2的分子量为110kD。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。 山东小分子胶原蛋白功效和作用

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