胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在～。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量比较低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成。采用不同浓度的氯化钠对提取的胶原蛋白进行盐析处理，可以沉淀出不同类型的胶原蛋白。黑龙江深海鳕鱼胶原蛋白肽

辨别胶原蛋白肽的副作用，***要看原料普通胶原蛋白肽的原料，一般来自于人工饲养猪牛的皮料。饲料中各种不明添加剂和疯牛病、口蹄疫、禽流感等因素，会导致胶原蛋白存在品质问题甚至副作用，无法为妈妈们带来安全。鱼胶原蛋白的原料，一般来自淡水鱼，也大部分是饲料喂养的，甚至遭受不干净的水源污染。普通胶原蛋白，由于原料极易被污染，很有可能存在副作用，损害妈妈人群健康。众所皆知澳洲与南极之间的海域面积辽阔、深度大。澳洲mmV胶原蛋白肽取自澳洲与南极之间的深海海底的鳕鱼皮，比较高距离水面1500米。距离陆地遥远，完全不受大陆污染。***的产品品质，时刻呵护妈妈人群健康。北京牡蛎胶原蛋白肽胶原蛋白肽还具有其它许多特殊的生理功能。

盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原就会溶解在其中，但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响，有的盐可提高胶原的稳定性，而有的则可降低其构象稳定性，从而对提取天然胶原蛋白很不利。此外，可采用不同浓度的氯化钠对提取的胶原蛋白进行盐析处理，可以沉淀出不同类型的胶原蛋白。

   酸法处理时，反应强烈，水解彻底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取时，根据酸浓度、水解温度、水解时间等条件的不同，可以得到分子量不均的胶原水解物。但是在即使中等浓度酸彻底水解过程中色氨酸也会全部被破坏，丝氨酸和酪氨酸也会部分被破坏，且设备腐蚀严重。因此，酸法溶出生物医用胶原要准确控制酸度、温度、时间等影响因素。由于各种不足，酸法很少单独使用，一般和酶法配合。比如以猪皮为原料，在柠檬酸（）和胃蛋白酶协同下提取胶原蛋白。在处理后的猪皮中加（）处理一段时间，然后再用NaCL盐析，现在提取率为，提取物保持了完整三股螺旋结构的I型胶原蛋白。还有人以雏鸡胸软骨为原材料，在，在4℃，20000r条件下离心20min，现在应用DEAE-SephadexA-50进行离子交换层析，之后透析，再用NaCL盐析，现在得到纯化的胶原蛋白Ⅱ型。人体的吸收是以肽的方式进行，食用蛋白肽的吸收利用率可达100%。

   化学方法比物理方法改。联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。[130]化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸酯、碳化二亚胺、叠氮二苯基磷等，其中戊二醛是应用较比较广的试剂，大量实验证明：戊二醛能提供有效交联，但有细胞毒性，且其用量难以控制。另外，随着交联度的增加，吸水能力和膨胀度却会降低。酰基叠氮化物、聚环氧化物或京尼平交联等，不会引入明显的毒性，且可获得理想的交联效果。所见报道中，多使用单一交联剂对胶原蛋白交联改性，但也有使用混合交联剂的，如为了解决人工心脏瓣膜晚期钙化问题，筛选出环氧丙烷化学改性戊二醛处理生物瓣的方法，可明显减低瓣膜组织胶原蛋白末端游离羧基含量。动物实验表明，经改性后的瓣膜组织能保持较好的组织稳定性和机械抗张强度、免疫原性测试为阴性，符合临床应用。皱纹及细小皱纹的产生与胶原蛋白的自然流失有关，补充胶原蛋白肽后可直接渗透到皮肤真皮层。江西口服胶原蛋白固体饮料

作用营养性、修复性、保湿性、亲和性。黑龙江深海鳕鱼胶原蛋白肽

胶原有三种类型的抗原分子：首先类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存在。由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化，大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。第二类是胶原的三股螺旋的构象，只存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含α1和α2单链暴露出的中间端情况下更为明显。第三类是α-链螺旋区的氨基酸顺序，只出现在变性胶原中。黑龙江深海鳕鱼胶原蛋白肽

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